硒粉怎么溶解?用硒粉和亚硫酸钠制备硒代硒酸钠,在去离子水中反应,我用水浴加热到大概90度,还加入了氨水,PH大概10左右,好几天了还是溶解不了,制备的是硒代硫酸钠。
暖宝宝丶吙
硒粉粒度太大,可以利用胶体的反应,加热它,将硒蒸汽通入硫代硫酸钠溶液就好.但很危险,硒蒸汽有毒.
我这里实验设备简陋，只有用我上面说的
我试着用硝酸 结果溶解了，然后加入亚硫酸钠和去离子水，这制备出来的是不是硒代硒酸钠呢
然后又加入氨水PH调到10
有没有2价硒离子出现呢
含有，但不纯。硝酸把硒氧化为4价，用亚硫酸钠还原可以得到胶态活性硒，可以反应。混合物含有有硫酸钠，亚硫酸钠。-2价硒离子还原性太强，弱碱性环境不足以让硒变成-2价。应该硝酸溶解后马上调ph值（较弱的酸性，亚硒酸钠完全可以氧化亚硫酸钠），免得亚硫酸钠损失。
看了您很在行，试验效果不理想 估计我的这个硒源还是有问题，以后再想您请教，多谢。
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用硒粉和亚硫酸钠制备硒代硒酸钠？是硒代硫酸钠吧？采用亚硒酸钠、还原剂与亚硫酸钠三者按一定比例的混合，能快速形成硒代硫酸钠，可以保证简易快捷获取新鲜的硒代硫酸钠，这个我查到过，不过我做的实验用硒粉和亚硫酸钠比较好，那我就帮不了你了...
那我就帮不了你了
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蛋白质的化学反应及与食品成分的相互作用1蛋白质与水的相互作用蛋白质的水溶性蛋白质与水之间的作用力主要是蛋白质中的肽键（偶极或氨基酸的侧链（解离的、极性甚至非极性基团）同水分子之间发生了相互作用。影响蛋白质水溶性的应素很多（1）pH，蛋白质带负电荷，pH，蛋白质不带电荷，，蛋白质带正电荷。溶液的于或高于蛋白质的有利于蛋白质水溶性的增加，一方面是加强了蛋白质与水分子的相互作用，另一方面蛋白质链之间的相互排斥作用。等电沉淀。（2）离子强度μ示离子强度，示离子价数。盐溶当溶液中的中性盐浓度在时，可增加蛋白质的溶解性，盐作用减弱蛋白质分子之间的相互作用。盐析当溶液中的中性盐的浓度大于1时，蛋白质会沉淀析出，这是盐与蛋白质竞争水分的结果。不同盐类对蛋白质的盐析作用强弱不同。将这种强弱顺序称为感胶离子序（3）非水溶剂有些有机溶剂可引起蛋白质变性沉淀，主要是有机溶剂降低了水的介电常数，蛋白质之间的静电斥力降低。（4）温度温度低于40，随温度的增大水溶性增大，当温度大于50℃，随温度的增大，水溶性降低。根据蛋白质的溶解性对蛋白质分类（1）清蛋白可溶于水中，血清清蛋白，卵清蛋白，α（2）球蛋白能溶于稀碱溶液，β（3）醇溶蛋白能溶于70的乙醇，玉米醇溶蛋白（4）谷蛋白在上述溶剂中都不溶解，但可溶于酸（碱（2织构化在许多食品体系中，蛋白质是构成食品结构和质地的基础，无论是生物组织（鱼和肉的肌原纤维蛋白），还是配制食品（如面团、香肠、肉糜等）。还可以通过织构化加工植物蛋白使其具有咀嚼性及持水性的纤维状产品。一般蛋白质织构化的方法有（1）热凝固和薄膜形成豆浆在95℃保持几小时，表面会形成一层薄膜，如腐竹的生产。一般工业化蛋白质织构化是在光滑的金属表面进行的（2）纤维形成纤维纺丝。大豆蛋白纺丝在制备高浓度10纺丝溶液→脱气→澄清→通过管蕊板，每平方厘米1000孔，孔径为50m→酸性氯化钠溶液（等电沉淀或盐析）→压缩→成品。（3）热塑挤压使蛋白质中的含水量为10在高压下10000其在20温度升高到150挤压通过蕊板，一般在蛋白质中加入淀粉可改善其质地。3凝胶形成蛋白质形成凝胶的机制和相互作用至今还没有完全研究清楚，但有研究表明蛋白质形成凝胶有两个过程，首先是蛋白质变性而伸展，而后是伸展的蛋白质之间相互作用而积聚形成有序的蛋白质网络结构。影响蛋白质凝胶形成的因素有（1）蛋白质的浓度蛋白质溶液的浓度越大越有利于蛋白质凝胶的形成，高浓度蛋白质可在不加热、与等电点相差很大的件下形成凝胶。（2）蛋白质的结构蛋白质中二硫键含量越高，形成的凝胶的强度也越高，甚至可以形成不可逆凝胶，如卵清蛋白，β反含二硫键少的蛋白质可形成可逆凝胶，如白明胶等。（3）添加物不同的蛋白质相互混合，可促进凝胶的形成，将这种现象称为蛋白质的共凝胶作用。在蛋白质溶液中添加多糖，如在带正电荷的明胶与带负电荷的褐藻酸盐或果胶酸盐之间通过离子相互作用形成高熔点凝胶。（4）近时易形成凝胶。4面团形成小麦胚乳中的面筋蛋白质在当有水分存在时在室温下混合和揉搓能够形成强内聚力和粘弹性糊状物的过程。水合的面粉在混合揉搓时，面筋蛋白质开始取向，排列成行或部分伸展，这样将增强蛋白质的疏水相互作用并通过二硫交换反应形成二硫键。最初的面筋颗粒形成薄膜，形成三维空间上具有粘弹性的蛋白质网络。影响蛋白质面团形成的因素有很多（1）氧化还原剂还原剂可引起二硫键的断裂，不利于面团的形成，如半胱氨酸相反氧化剂可增强面团的韧性和弹性，如溴酸盐（2）面筋含量面筋含量高的面粉需要长时间揉搓才能形成性能良好的面团，对低面筋含量的面粉揉搓时间不能太长，否则会破坏形成的面团的网络结构而不利于面团的形成（3）面筋蛋白质的种类利用不同比例的麦醇溶蛋白和麦谷蛋白进行实验，发现麦谷蛋白决定面团的弹性、粘结性、混合耐受性等，而麦醇溶蛋白决定面团的延伸性和膨胀性。5乳化性质蛋白质在许多乳胶体食品体系中起着重要的作用，如牛奶、冰淇淋、肉馅等。蛋白质对水/油体系的稳定性差，而对油/水体系的稳定性好。影响蛋白质乳化的因素（1）盐的氯化钠有利于肉馅中蛋白质的乳化（2）蛋白质的溶解性蛋白质的溶解性越好，其乳化性也越好，但蛋白质的乳化性主要与蛋白质的亲水平衡性有关（3）些蛋白质在乳化性最好，而有些蛋白质在化性最差（4）热作用热不利于蛋白质乳化性的发挥。6起泡性质在食品体系中蛋白质起泡的现象非常常见，如蛋糕、棉花糖、蛋奶酥、啤酒泡沫、面包等。蛋白质泡沫其实质蛋白质在一定条件下与水分、空气形成的一种特殊形态的混合物。影响蛋白质起泡的因素有（1）盐类氯化钠一般能提高蛋白质的发泡性能，但会使泡沫的稳定性降低，能提高蛋白质泡沫的稳定性。（2）糖类糖类会抑制蛋白质起泡，但可以提高蛋白质泡沫的稳定性。（3）脂类脂类对蛋白质的起泡和泡沫的稳定性都不利。（4）其他蛋白质浓度为2，起泡效果最好，除此之外还与搅拌时间，强度、方向等有关。有时由于蛋白质的起泡而影响加工工艺的操作，要对蛋白质泡沫进行消除，常用的方法就是加入消泡剂硅油。7风味结合作用蛋白质可以使食品中的挥发性风味化合物在贮藏及加工过程中不发生变化，并在进入口腔时完全不失真的释放出来。影响蛋白质风味结合作用的因素有（1）水水可以提高蛋白质对极性风味化合物的结合作用，但对非极性风味化合物的结合没有影响（2）盐凡能使蛋白质解离或二硫键断裂的盐类，都能提高蛋白质的风味结合能力（3）水解作用蛋白质水解后其风味结合作用严重被破坏（4）热变性热变性一般会使蛋白质的风味结合作用有所加强（5）其他脱水，脂类存在。蛋白质的测定方法类是利用含氮量，肽链和折射率测定一类是利用蛋白质中特定氨基酸残基、酸、碱性基团和芳香基团测定是食品种类很多，食品中别是其他成分，如碳水化合物，脂肪和维生素的干扰成分很多，因此经典的剀氏定氮法是由样品消化成铵盐蒸馏，用标准酸液吸收，用标准酸或碱液滴定，由样品中含氮量计算出于食品中微量法和微量法，但它们的基本原理都是一样的。一凯氏定氮法这种方法是1883年明，当时凯氏只使用定量谷物中的只知用解试样，而不能阐明以只使用要较长时间，后来由改进的办法是在消化时加入样加快分解速度，因为温度由原来硫酸沸点的380上升到400℃，提高了不到67℃所以速度也就加快了，凯氏定氮法至今仍在使用。我们在检验食品中，往往只限于测定总氮量，然后乘以到蛋白质含量，实际上包括核酸、生物碱、含氮类脂、叶啉和含氮色素等非蛋白质氮化合物，故称为粗1凯氏常量定氮法不论常量、半微量以及微量定氮法它们的原理都是一样的，首先第一个步骤是消化（1）消化样品与硫酸一起加热消化，硫酸使有机物脱水。并破坏有机物，使有机物中的C、2与硫酸结合成硫酸铵，留在酸性溶液中。（2）在消化过程中添加硫酸钾可以提高温度加快有机物分解，它与硫酸反应生成硫酸氢钾，可提高反应温度，一般纯硫酸加热沸点330℃，而添加硫酸钾后，温度可达400℃，加速了整个反应过程。此外，也可以加入硫酸钠，氢化钾盐类来提高沸点。其理由随着消化过程硫酸的不断地被分解，水分的逸出而使硫酸钾的浓度增大，沸点增加。加速了有机的分解。但硫酸钾加入量不能太大，否则温度太高，生成的硫酸氢铵也会分解，放出氨而造成损失。为了加速反应过程，还加入硫酸铜，氧化汞或硒粉作为催化剂以及加入少量过氧化氢，次氯酸钾作为氧化剂。但为了防止污染通常使用硫酸铜。所以有机物全部消化后，出现硫酸铜的兰绿色，它具有催化功能，还可以作为碱性反应指示剂。（1）蒸馏样液中的硫酸铵在碱性条件下释放出氨，在这操作中，一是加入氢氧化钠溶液要过量，二是要防止样液中氨气逸出。（2）吸收与滴定蒸馏过程中放出的氨可用一定量的标准硫酸或标准盐酸溶液进行氨的吸收，然后再用标准氢氧化钠溶液反滴定过剩的硫酸或盐酸溶液，从而计算出总氮量。半微量或微量定氮通常用硼酸溶液吸收后，再用标准盐酸直接滴定，硼酸呈微弱酸性，用酸滴定不影响指示剂变色反应，它有吸收氨的作用。1．操作步骤准确称取样品中于500加102加加202在通风橱中先以小火加热，待泡沫消失后，加大火力，消化至透明无黑粒后，将瓶子摇动一下使瓶壁炭粒溶于硫酸中→继续消化30分钟→至到样液呈绿色状态，停止消化，冷却→加200连接蒸馏装置→用硼酸作吸收液→在立即接好定氮球→加热→至到出用水冲洗→用N（计算总氮量（N/W100总氮K乳制品KN小麦粉KN动物胶KN冰蛋KN大豆制品KKN16）种试剂的作用浓A脱水使有机物炭化，然后有机物炭化生成碳，碳将身则变为氧化C2，D21）化剂）应停止，红色消失，变为兰色，即为消化达到完全，兰色为2）高沸点）沸点由330℃提高到400℃加速了反应过程。（3）硒粉和过氧化氢，氧化汞都为催化剂，但为了防止污染通常采用硫酸铜（4）50面我就针对几点来说明为何影响氨化完全和速度快的因素（1）果称1需要样的热的均匀性和完全氨化效果最好。（2）分解剂A2机无分解需要，果试样含脂类高，则加了提高分解温度，要大量添加不能太多，也不能太少，太少则氨化不充分。212g12种比例在国内外都使用，是公认的还有一种比例020催化剂用作催化剂的有化合物，结果偏低，采用不同的催化剂则消化时间不同，8，5，0，所以在给出测定结果时要注明催化剂的类型。（3）热源的强度消化时热源的强度同迅速消化和完全氨化关系很大，即便盐类果热源弱，也是没有意义的，热源过强导致氨回收率低，另外部的粗细和长短等，也与热源的强度有关。（4）氨的蒸馏和吸收及滴定蒸馏有两种1直接蒸馏（装置简便，准确性好）2水蒸汽蒸馏蒸馏加0，加的量为倍，硫酸量为122448而且一般高于这个理论值，即加到5055果2S，颜色变红。吸收液有1标准标准碱返滴定，甲醛红指示剂2硼酸用合指示剂目前都用硼酸吸收液，用硼酸代替样可省略了反滴定，求较严，而硼酸是弱酸，在滴定时，不影响指示剂变色范围，另外硼酸为吸收液浓度在3以上可将氨完全吸收，为保险期间一般用4。〈6〉实验注意事项是固体样品应事先研细，液体样要混合均匀。氏烧瓶时，不要黏附瓶颈上，万一黏附可用少量水缓慢冲下，以免被检样消化不完全，使结果偏低。不容易呈透明溶液，可将入30过氧化氢催化剂23使氧化。要用强火，保持和缓的沸腾，使火力集中在免附在壁上的蛋白质在无硫酸存在的情况下，使氮有损失。多的硫酸钾会引起氨的损失，这时会形成硫酸氢钾，而不与氨作用，因此当硫酸过多底物被消耗掉或样品中脂肪含量过高时，要添加硫酸量。呈绿色，在中性溶液中呈灰色，在酸性溶液中呈红色，如果没有溴甲酚绿，可单独使用醛红乙醇溶液。纸检查馏出液是否为碱性。往出现褐色沉淀无。这时由于分解促进剂与加入的硫酸铜反应，生成氢氧化铜，经加热后又分解生成氧化铜的沉淀，有时0分钟即可。22、3原理一样操作方法大同小异，半微量法消化后，定容100后吸25N（＊１０／１００计算总氮NW10/100100对于微量定氮仪法，仪器有了改进，样液称样少，蒸馏消化液也少，其它基本一样。4理与上面一样，仪器，采用装置内具有自动加碱蒸馏装置，自动吸收和滴定装置以及自动数字显示装置，消化装置由优质玻璃制成的二水扬酸比色法1原理样品中的2一定的酸度和温度下与水扬酸钠和次氯酸钠作用生成有颜色的化合物，可以在波长660出样品含氮量，计算蛋白质含量。2方法（１）标准曲线的绘制取6个分别加空白酸液2别加磷酸盐缓冲液5释至总体体积至15别加水扬酸钠575分钟加入次氯酸钠75分钟取出试液于660标准曲线。（2）样品处理准确称样于加15电炉上加热到沸腾后→加大火力消化→直到出现暗绿色时→摇动瓶子→K氏瓶全部消化后→冷却→加水至250。（3）样品测定准确吸取上述消化溶液10于100定容→准确吸2于25量瓶中→加5以下操作与标准曲线绘制的步骤相同并以试剂空白微对照，测得样液的光密度，从标准曲线查出其含氮量。（4）计算CF含氮100Wg）总氮K（可查）3注意事项A当天消化液最好当天测定，结果重现性好，如果样液改至第二天比色就有变化。B当在色的显色和温度有关，应严格控制反应温度。C这种方法测定结果基本与4试剂（1）氯标液称经110℃干燥2h的硫酸铵于烧瓶中定容10此液1使用时配制成1（2）空白酸液称加15与样品一样消化→定容250使用时吸收此液10加水至100（3）磷酸盐缓冲液称加38加20加400解→过滤→另称3500冷至室温→缓缓地搅拌加入磷酸盐溶液中→加入水稀释至1000（4）水扬酸钠溶液称2500水稀释至5005）次氯酸钠溶液吸4水稀释至100仪器（1）分光光度计（2）恒温水浴三紫外分光光度法1原理在紫外区内对某一波长具有一定的光选择吸收，在280吸收与38mg/直线关系，因此，通过测定参照事先用标准曲线查出蛋白质的含量。2试剂（1）（2）8（22脲的23）95乙醇（4）无水乙醚3仪器（1）751型的紫外分光光度计（2）离心机4操作方法（1）标准曲线的绘制准确称取样品0g，置于50入l柠檬酸水溶液30拌30分钟使其充分溶解，用四层纱布过滤于玻璃离心管中，以每秒钟转的速度离心10分钟，分别吸出上清夜个10个容量瓶，8分钟（如果离心再次离心），取透明液于比色皿中，在280做参比值）以事先用制标准曲线。（2）样品测定准确称取试样于50加0搅拌10分钟→四层纱布过滤到离心管中→用8脲的匀后于280标准曲线上查出计算蛋白质C/W100说明乳和可溶性定糕点时，应把表皮颜色去掉。作温度应控制在2030℃。四双缩脲法原理双缩脲在碱性条件中，能与呈此反应。本法直接用于测定像小麦粉等固体试样的作为铜的稳定剂，酒石酸钾钠比甘油好些。小麦粉中的2试剂⑴甘油作为稳定剂取1037烈搅拌，同时加入4⑵酒石酸钠作稳定剂，吸100石酸钾钠溶液加到930中，激烈搅拌，同时加入440配制以上两种溶液、试剂，必须澄清，无氢氧化铜生成，否则重配。3方法样品测定标准曲线绘制准确称使用试剂（1）准确称使用试剂（2）假如用试剂（2）（1）准确称样→于80加1混合→加50盖上盖子离心104000转/分）→放置1小时→吸混合液15于20离心到完全透明→取上清夜510量瓶→加水定容→于550标准曲线上查出（2）标准曲线绘制按样品测定方法，根据样品中离心澄清样液0分别加水定容，按照样品测定其吸光度。事先用为横坐标，以上述吸光度为纵坐标绘制标准曲线。4计算蛋白质C/W100氨基酸总量测定蛋白质经水解或酶解可由大分子变成小的水解后的产物经胨，肽等最后成为氨基酸，氨基酸是构成水解后的学结构以及被吸收消化的程度上是很不相同的，其差别与水解的程度有密切关系，分析氨基酸的含量就可以知道水解的程度，也就可以评价食品的营养价值。氨基酸不是单纯的一种物质，用氨基酸分析仪可直接测定出17种氨基酸（仪器价格昂贵，不能普遍使用），对于食品来说有时有很多种氨基酸可以同时存在于一种食品中，所以需要测定总的氨基酸量，它们不能以氨基酸百分率来表示，只能以氨基酸中所含的氮（氨基酸态氮）的百分率表示，当然，如果食品中只含有一种氨基酸，如味精中的谷氨酸，就可以从含氮量计算出氨基酸的含量。食品在评价蛋白质的营养价值时，除了测定基酸氮含量，还需要对各种氨基酸进行分离，鉴定，尤其对8种人体必需氨基酸进行定量定性分析。一．单指示剂甲醛滴定法1原理氨基酸具有酸，碱两重性质，因为氨基酸含有，而显示酸性，又含有于氨基酸成为中性的内盐，当加入甲醛溶液时，碱性消失，破坏内盐的存在，就可用碱来滴定，以间接方法测定氨基酸的量，反应式以三种形式存在。用碱完全中和时的2试剂（1）40中性甲醛溶液以百里酚酞作指示剂，将甲醛用1N兰色）。（2）里酚酞乙醇溶液。（3）准溶液。3操作步骤称约含20烧杯中（如为固体样加水50加两滴指示剂→用中性甲醛20匀→静置1分钟→此时兰色应消失→再用录两次滴定所消耗的碱液毫升数。计算氨基酸态氮（NV100）/W100二．双指示剂甲醛滴定法1原理与单色法相同，只是在此法中使用了两种指示剂，从分析结果看，双指示剂甲醛滴定法与亚硝酸氮气容量法（此法操作复杂，但准确，不作介绍）相近，单色滴定法稍偏低，主要因为单指示剂甲醛滴定法是以氨基酸溶液的理论计算看，双色滴定法比单色滴定法准确。2试剂同单指示剂一样，多一个性红（50乙醇溶液）3操作步骤取相同两份样品→分别于100份加中性红2滴→定终点（由红变琥珀色），记录用量，另一份加百里酚酞乙醇液3滴加中性甲醛20匀→用至淡兰色。计算氨基酸态氮（N（100）/W100用中性红为指示剂时，碱液所消耗的体积用百里酚酞乙醇液为指示剂时标液消耗量氮的毫克当量浓度注意事项（1）单色指示剂甲醛滴定法，用碱完全中和2）测定样品的颜色较深，应加活性炭脱色之后再滴定三．茚三酮比色法1原理氨基酸在一定与茚三酮生成兰紫色化合物。可以用比色法定量测定。2试剂（1）磷酸缓冲液（备方法如下称磷酸二氢钾容50012别溶解定容500磷酸二氢钾10902）2茚三酮溶液称茚三酮1g→溶于35入40拌过滤（作防腐剂）→于冷暗处过夜→定容50氨基酸标液称干燥氨基酸（如异亮氨酸）解定容100匀→吸1000量瓶定容100得200Ug/液3操作方法（1）绘制标准曲线取7个25取标液0个25水补充至容积为4后加茚三酮和缓冲液各1水浴加热15分钟，冷却后定容25置15分钟，在570测消光值，绘制标准曲线。（2）样品测定取样品体样5于烧杯中→加50和活性碳约5g→加热过滤→用3040水洗涤活性炭→吸澄清样液14茚三酮和缓冲液各15分钟，冷却定容，静置15分钟于570测定消光值，按下式计算氨基酸含量。氨基酸含量（毫克/100克）C/（WC从标准曲线上查得得氨基酸的量（W测定得样品溶液相当于样品的量（g）注意事项茚三酮受阳光、温度、湿度、空气等影响易被氧化呈淡红或深红色，使用前要进行纯化，方法如下、取100一克活性炭，摇匀静置30分钟，过滤，将滤液放入冰箱中过滤，即出现兰色结晶，过滤，用2水洗涤结晶，置干燥皿中干燥，装瓶备用。思考题1试述蛋白质测定中，样品消化过程所必须注意的事项，消化过程中内容物颜色发生什么变化为什么2样品经消化进行蒸馏前，为什么要加入氢氧化钠这时溶液发生什么变化为什么如果没有变化，说明什么问题须采用什么措施3硫酸铜及硫酸钾在测定中起了什么作用4试述氨基酸态氮的测定原理。5结果计算中为什么要乘上蛋白质系数实验①水果中酸度的测定。②糕点中和脂肪的测定。关于氮于氮含量换算成来采用个数值是以是食品中含氮的比例，因食品种类不同，差别是很大的，我们在测定该是不同的食品采用不同的换算等数，一般手册上列出了一部分换称等数，用时可查，蛋乳米麦米麦皮粉果手册上查不到的样品则可用般在写报告时要注明采用的换算等数以何物代替。对于用各种原料混合制成的食品，采用占总氮量多的原料为换算等数，对于一些组成成分不明确的食品可采用们在作报告时，一定要注明所用的换算等数。近几年，国际组织认为别是对蛋品、肉品及鱼类，贝类等动物性食品，根据以氨基酸组成总量计算的比前还在争论之中，以后很有可能比几种常用的蛋白鉴定方法传统的蛋白鉴定方法，如免疫印迹法、内肽的化学测序、已知或未知蛋白的者在一个有机体中有意义的基因的过表达通常耗时、耗力，不适合高流通量的筛选。目前，所选用的技术包括对于蛋白鉴定的图象分析、微量测序、进一步对肽片段进行鉴定的氨基酸组分分析和与质谱相关的技术。1图象分析技术（满天星式的2谱分析不能依靠本能的直觉，每一个图象上斑点的上调、下调及出现、消失，都可能在生理和病理状态下产生，必须依靠计算机为基础的数据处理，进行定量分析。在一系列高质量的2背景染色，高度的重复性）的前提下，图象分析包括斑点检测、背景消减、斑点配比和数据库构建。首先，采集图象通常所用的系统是电荷耦合相机激光密度仪（图象进行数字化。并成为以象素（基础的空间和网格。其次，在图象灰度水平上过滤和变形，进行图象加工，以进行斑点检测。利用确限定斑点的强度、面积、周长和方向。图象分析检测的斑点须与肉眼观测的斑点一致。在这一原则下，多数系统以控制斑点的重心或最高峰来分析，边缘检测的软件可精确描述斑点外观，并进行边缘检测和邻近分析，以增加精确度。通过阈值分析、边缘检测、销蚀和扩大斑点检测的基本工具还可恢复共迁移的斑点边界。以第三，一旦2多图象需要分析比较、增加、消减或均值化。由于在200的重复性是很困难的，由此凝胶间的蛋白质的配比对于图象分析系统是一个挑战。因此，较大程度的相似性可通过斑点配比向量算法在长度和平行度观测。用来配比的著名软件系统包括算机方法如相似性、聚类分析、等级分类和主要因素分析已被采用，而神经网络、子波变换和实用分析在未来可被采用。配比通常由一个人操作，其手工设定大约50个突出的斑点作为路标，进行交叉配比。之后，扩展至整个胶。例如精确的子量）的估计通过参考图上20个或更多的已知蛋白所组成的标准曲线来计算未知蛋白的W。在凝胶图象分析系统依据已知蛋白质的得凝胶上其它蛋白的此分配。所估计的精确度大大依赖于所建网格的结构及标本的类型。已知的未被修饰的大蛋白应该作为标志，变性的修饰的蛋白的计约在±0。25个单位。同理，已知蛋白的理论分子量可以从数据库中计算，利用产生的表观分子量的网格来估计蛋白的分子量。未被修饰的小蛋白的错误率大约30，而翻译后蛋白的出入更大。故需联合其他的技术完成鉴定。2微量测序（蛋白质的微量测序已成为蛋白质分析和鉴定的基石，可以提供足够的信息。尽管氨基酸组分分析和肽质指纹谱（鉴定由2离的蛋白，但最普通的目前已实现蛋白质微量测序的自动化。首先使经凝胶分离的蛋白质直接印迹在或玻璃纤维膜上，染色、切割，然后直接置于测序仪中，可用于但有几点需注意列以每40个氨基酸的速率产生与质谱相比，剂昂贵，每个氨基酸花费3～4。这都说明泛化的然而，如果在一个凝胶上仅有几个有意义的蛋白质，或者如果其他技术无法测定而克隆其基因是必需的，则需要进行泛化的近来，应用自动化的解可产生短的是将质谱的序列标签概念用于已成为一种强有力的蛋白质鉴定。当对迅速产生0～20个/d，序列检签将适于在较小的蛋白质组中进行鉴定。若联合其他的蛋白质属性，如氨基酸组分分析、肽质质量、表现蛋白质分子量、等电点，可以更加可信地鉴定蛋白质。选择与数据库相配比。目前，采用一种可以进行种间比较鉴定，又提高了其在蛋白质组研究中的作用。3与质谱（关的技术质谱已成为连接蛋白质与基因的重要技术，开启了大规模自动化的蛋白质鉴定之门。用来分析蛋白质或多肽的质谱有两个主要的部分，1）样品入机的离子源，2）测量被介入离子的分子量的装置。首先是基质辅助激光解吸附电离飞行时间质谱（一脉冲式的离子化技术。它从固相标本中
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食品中蛋白质的测定
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