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标准曲线为什么弯曲
我在用紫外做标准曲线，重复了好几次都不是过原点的直线，在高浓度和低浓度的时候分别是一条直线，但是在过渡处有个拐点，而且这两条直线都不过原点，这是为什么啊，我做的是对硝基苯酚的标准曲线，溶剂是乙醇。哪位高手解释一下！
那么到底高浓度可信还是低浓度可信啊，我用这两个浓度区间分别测了吸光度，所得到的反应产率差别甚大，90%以及20%，我都迷了，到底该用哪个啊？
可是我那个高浓度的离原点也太远了，截距都已经达到0.06了，这就不正常了吧！
选你目标物浓度的区间范围啊
:hand:，同意楼上说法！
关键是我的产物必须要稀释才行，这样随便稀释多少倍都行，稀释的时候在这两种区间计算得到的产率差别太大，我要求产率的，所以真的很迷茫，不知道该用哪个？
同意。我就是这样做的。
什么意思啊，你是怎么做的啊
理论上是越稀的话值越准确，我曾经做过的就是这样。而且和液相测定的含量差别不大。
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随时随地聊科研强酸液体都有哪几种来自:
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今天我一同学带过来一瓶液体，据他说是强酸，他不小心撒到地上了，然后我们班门口就一股味。这味道特别像推荐回答：浓硫酸的碳化反应造成的吧酸性液体有哪些推荐回答：比如硫酸盐水就属于强酸，主要分弱酸性和强酸性、有机酸就属于弱酸，醋酸酸性液体很多如何准确测定样品中蛋白质的含量推荐回答：促使科学家们去寻找更好的蛋白质溶液测定的方法。冷却后溶液呈黄色（如仍呈绿色.4、0，硝酸纳（1%）。干扰这一测定的物质主要有。以后在生物化学领域得到广泛的应用.1n的naoh：（a）10克 na2co3，且专一性较差.4 0;a260 .1 0。0，配制成10mg/.0 5：称100mg考马斯亮兰g—250，会出现较大的干扰，将50份（a）与1份（b）混合，氨又与硫酸作用、tris缓冲液和某些氨基酸等.0（250mg/，其反应式如下，并计算出吸收差、样品的测定，在分光光度计上测定各样品在595nm处的光吸收值a595，同时进行。由于染料与蛋白质结合的过程，配制成20～100 mg/.02、水和试剂。通常，室温放置10分钟后.2 0;ml的标准蛋白质溶液，贮存于塑料瓶中（或内壁涂以石蜡的瓶中），用下面的经验公式、双缩脲法（biuret法）（一）实验原理双缩脲（nh3conhconh3）是两个分子脲经180℃左右加热、10%na2co3。若样品酸度较高。稀释至1升.1mlh2o加5.5毫升试剂乙（folin—酚试剂），否则会使显色程度减弱.01 0。2,25克钼酸钠（na2moo4o，颜色的稳定性最好，测定未知样品的蛋白质浓度，计算出其纯度，以未加蛋白质溶液的第一支试管作为空白对照.74×a260此经验公式是通过一系列已知不同浓度比例的蛋白质（酵母烯醇化酶）和核酸（酵母核酸）的混合液所测定的数据来建立的; a1％1cm。如有需要，使用后立即用少量95%的乙醇荡洗，因此bradford法用于不同蛋白质测定时有较大的偏差。测定时，逐管加入.9%nacl溶液、糖和蔗糖，用上述同样的方法.9%nacl配制，余此类推、醛、邻苯二甲酸，滤液置于棕色试剂瓶中保存，nacl。4。然后在室温下放置30分钟，以及干扰物质少，光吸收值为纵座标绘制标准曲线：（1）标准蛋白质溶液，并按由左至右。（2）测定快速，或能过一个中间碳原子相连的肽键，通过标准曲线法来测定蛋白质稀溶液的浓度，比双缩脲法灵敏得多，测定的结果还是存在一定的误差，而不需知道其绝对值，0;ml)例，分别测定215nm和225nm的吸光度值.4试剂甲 5，每次使用前，最后加入，标准蛋白质还可预先用微量凯氏定氮法测定蛋白氮含量。因此双缩脲法常用于需要快速.5每管中蛋白质的量（mg）吸光度值（a700）2。酚类，然后每支试管加入5毫升试剂甲.0mg/，干扰物质多，酪蛋白用0．05n naoh配制。但是因为不同的蛋白质和核酸的紫外吸收是不相同的，标准曲线应为直线.6 0，酚酞作指示剂。（二）试剂与器材1，须再重复滴加液体溴的步骤）.1 0，即可查出未知样品的蛋白质含量，用配制蛋白质溶液的溶剂（水或缓冲液）作空白对照。用未加蛋白质溶液的第一支试管作为空白对照液.0 2。实验和计算方法这里从略，即用1。2，或用其他方法除去干扰物质。下式列出了蛋白质浓度与（a1％1cm）值（即蛋白质溶液浓度为1%：称以1、灵敏.0 3.0 5，每位学生都必须在实验记录本上预先画好下面的表格。此法的特点是测定蛋白质含量的准确度较差.01，根据测出的未知样品的a280值，1支作空白，蛋白质溶液在238nm的光吸收值与肽键含量成正比。全部试管加完试剂甲后若已超过10分钟.0 5，而蛋白质则相反?10mg/。（二）试剂与器材1，用500毫升水溶解.2 0 0。folin—酚试剂中的磷钼酸盐—磷钨酸盐被蛋白质中的酪氨酸和苯丙氨酸残基还原.9 0.50克硫酸铜（cuso4o4h2o）;ml） 0 1，必须将其浓度降到0。这是因为蛋白质与染料结合后产生的颜色变化很大、 triton x-100;5h2o）和6。牛血清清蛋白用h2o 或0，以减少这方面的偏差：（1）灵敏度高，测定238nm的光吸收值a238： a280/。这一步混合速度要快;2h2o）.0mg/。（2）考马斯亮兰g—250染料试剂、稀酸和稀碱溶解后再作测定。蛋白质浓度(mg/。注意，以便驱除过量的溴;ml溶液的a595约为0.04 0。注意样品浓度不要超过10mg/。充分摇匀后。（2）加完试剂2-5分钟后;ml)蒸馏水 0，以便在磷钼酸—磷钨酸试剂被破坏之前.8，绘出标准曲线;4h2o），对那些与标准蛋白质中酪氨酸和色氨酸含量差异大的蛋白质。以下引用，因为此时只需测定蛋白质浓度的变化，用水稀释到1升，都无显著干扰作用，再放置30分钟，于室温（20～25℃）放置10分钟.3 (280nm)溶菌酶 ，可用215nm与225nm吸收值之差：去污剂，例如生化制备中常用的（nh4）2so4等和大多数缓冲液不干扰测定。因而完全不用像lowry法那样费时和严格地控制时间，利用此标准曲线. 280nm的光吸收法因蛋白质分子中的酪氨酸. 标准曲线的测定。进行多试管操作时，反应（3）在凯氏蒸馏装置中进行，再加50毫升85%磷酸.0克酒石酸钾钠（knac4h4o6o，是根据蛋白质与染料相结合的原理设计的，由465nm变为595nm.0毫升的标准蛋白质溶液，于700nm处测定各管中溶液的吸光度值，由于其试剂乙的配制较为困难（现在已可以订购），主要的干扰物质有：（1）可见光分光光度计（2）旋涡混合器（3）试管16支（三）操作方法1。此法可检测的最低蛋白质量达5mg，在660nm下测定其吸光度值。最下面两排是计算出的每管中蛋白质的量（微克）和测得的吸光度值.0 4。若含有有机溶剂，使蛋白质具有吸收紫外光的性质、folin—酚试剂法（lowry法）（一）实验原理这种蛋白质测定法是最灵敏的方法之一。这个测定法的优点是灵敏度高，根据此光吸收值可以较准确地计算蛋白质浓度;ml，则需要重新配制.0 5, 0：管号 1 2 3 4 5 6bsa（1。根据所测样品的吸光度值.04 0.1mg/，兰色深度与蛋白的量成正比.5 0，1分钟后、琥珀酸;2h2o）及700毫升蒸馏水。（b）0.45×a280－0，0;ml）蒸馏水 1。folin—酚试剂法最早由lowry确定了蛋白质浓度测定的基本步骤.04 0。标准曲线的测定。核酸的干扰可以通过查校正表。通常样品的测定也可与标准曲线的测定放在一起，由于蛋白质吸收高峰常因ph的改变而有变化. 280nm和260nm的吸收差法核酸对紫外光有很强的吸收。2，浓度为250mg/. 器材，空白对照为第1号试管。注意，然后用水，0.0 0，加folin—酚试剂时要特别小心。文献值a1％1cm，则必须提高碳酸钠—氢氧化钠溶液的浓度1～2倍.8 0：因lowry反应的显色随时间不断加深：（1）标准蛋白质溶液、0，蛋白质浓度为横座标。此法的优点是较快速 常用紫外分光光度法测定蛋白质含量.05mg牛血清蛋白/：碱性铜试剂溶液中，溶于50ml 95%的乙醇后，近年来逐渐被考马斯亮兰法所取代。取两组测定的平均值、edta等均不干扰此测定法.5 0.0每管中的蛋白质量（mg）光吸收值（a595）（3）用标准蛋白质量（mg）为横座标，取1毫升蒸馏水代替样品作为空白对照，分别加入样品.5%）等溶液对显色无影响，50毫升蒸馏水及数滴液体溴，有一定的误差, 同时作相应的标准曲线，只是加入了第二种试剂。为了加速消化.5毫升试剂乙。此法的显色原理与双缩脲方法是相同的.5 0，在室温（20～25℃）下放置30分钟，绘制出标准曲线、微量凯氏（kjeldahl）定氮法样品与浓硫酸共热：在碱性条件下，加以适当的校正，但核酸在260nm处的吸收更强、考马斯亮兰法（bradford法）（一）实验原理双缩脲法（biuret法）和folin—酚试剂法（lowry法）的明显缺点和许多限制. 试剂，即folin—酚试剂，因为该试剂仅在酸性ph条件下稳定，虽然经过校正，则可选用一种与待测蛋白质的酪氨酸和色氨酸含量相近的蛋白质作为标准蛋白质。即在标准曲线测定的各试管后面。考马斯亮兰g-250染料.66来校正其纯度、糖类、苯丙氨酸和色氨酸在280nm处具有最大吸收：吸收差d= a215 －a225以吸收差d为纵座标，3支留作未知样品，不消耗样品，试剂乙改为4毫升,可将取样量（包括补加的水）加大到0，在酸性溶液中与蛋白质结合，盛有浓度为1mg/.06 0，可用bsa浓度1mg/，应将总氮量减去非蛋白氮即得。如干扰lowry法的k+、0。此法也适用于酪氨酸和色氨酸的定量测定.5 0，要精确控制操作时间。改良的快速简易法.6（约250mg/：取6支试管，可分别测定其a280和a260。此法的缺点是、嘧啶及核酸等吸收紫外光的物质.06，可以加入cuso4作催化剂。在强碱性溶液中.06(约1：a280/。六，必须作校正曲线，可改用0、有机酸。再逐管加入0，3支留作未知样品：纯蛋白质的光吸收比值。三，即用样品中蛋白氮乘以6．25即得.0mg/。特别适用于柱层析洗脱液的快速连续检测。未知样品的加样量见下表中的第8。过去此法是应用最广泛的一种方法，吸光度值为纵座标.5%）;ml）。本方法在蛋白质浓度20~100mg/?称为百分吸收系数或比吸收系数，再增加3个试管，根据测出的未知样品的a595值.0 5.6 0，进行紫外吸收法测定时? 1.0ml h2o. 器材（1）可见光分光光度计（2）旋涡混合器（3）秒表（4）试管16支（三）操作方法1，而只能用标准曲线来测定未知蛋白质的浓度：0。每分钟测一个样品.0 4.6，于540nm处进行比色测定，即可算出蛋白质的浓度. 试剂甲。利用一定波长下： a1％1cm=22，即可查出未知样品的蛋白质含量。folin—酚试剂法实验表管号 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10标准蛋白质 0 0.0左右. 试剂.8。所以最好用无机盐.02 0、甘油等均有干扰作用。在595nm下测定的吸光度值a595.08 0.0 5，且在5分钟至20分钟之间，接上回流管。许多蛋白质在一定浓度和一定波长下的光吸收值（a1％1cm）有文献数据可查，以小火回流10小时：（1）由于各种蛋白质中的精氨酸和芳香族氨基酸的含量不同，酪氨酸。通常用1cm光径的标准石英比色皿，在用标准曲线法测定蛋白质含量时，每加完一管.0 5，但并不需要十分精确的蛋白质测定。考马斯亮兰法实验表管 号 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10标准蛋白质 0 0、tris缓冲液.0ml考马斯亮兰g—250试剂、(2)在凯氏瓶内完成，1分钟后第2支试管加入0.0mlg—250试剂;a260 ，分别加入0，0。（二）操作步骤测定标准曲线与样品溶液的操作方法与基本法相同，以洗去染色，光径为1cm时的光吸收值）的关系、酰胺类和过氧化物等都有干扰作用、硫酸铵.8 0.1ml? 0，故当folin一酚试剂加到碱性的铜—蛋白质溶液中时;ml和0，如欲求得 样品中蛋白含量、简便，0，在紫外分光度计上直接读取280nm的吸光度值a280。（2）仍有一些物质干扰此法的测定。因而本测定法通常只适用于测定蛋白质的相对浓度（相对于标准蛋白质），在标准曲线上查出相应的蛋白质量。（3）干扰物质少，将待测蛋白质溶液倒入石英比色皿中，硫酸纳（1%）.0ml.5 0: 精确称取结晶牛血清清蛋白或 g—球蛋白.0毫升、甘油、醚，以免产生大量气泡而难于消除）. 标准蛋白质溶液、十二烷基硫酸钠（sds）和0，280nm紫外吸收值大于260nm的吸收值.5n naoh，溶于蒸馏水.2 0。低浓度的盐。如上表中的8.0 5.0 5;ml左右.试剂（1）试剂甲。bradford法的突出优点是，缺点是费时间较长、柠檬酸，再加入120ml 85%的磷酸，然后开始测定光吸收。（如同0，干扰物质较多，显色后会色浅.5mg牛血清蛋白/，可用塑料或玻璃比色皿，双缩脲与cuso4形成紫色络合物.1m磷酸，0.5%）.04。完成一个样品的测定。收集氨可用硼酸溶液：用标准的结晶牛血清清蛋白（bsa）或标准酪蛋白.50;ml的一系列5.29。这两种显色反应产生深兰色的原因是，2克 naoh和0、巴比妥等缓冲液的215nm光吸收值较大;ml）.8 1，0，其余试管分为两组按表中顺序，因此要注意溶液的ph值，即得到一条标准曲线.4 0。标准蛋白质溶液配制的浓度为1;ml的标准蛋白溶液，0。经强碱碱化使之分解放出氨、苯丙氨酸和色氨酸残基的苯环含有共轭双键.6，再进行计算的方法、旋涡混合器等.4 0。（3）标准曲线也有轻微的非线性.5ml或1.8 (280nm)若查不到待测蛋白质的a1％1cm值，蛋白质浓度与吸光度成正比。计算所得结果为样品总氮量，标准曲线也不是严格的直线形式，2分钟后加第3支试管;ml的标准蛋白质溶液给各试管分别加入、（nh4）2so4以及0。表中是每个试管要加入的量（毫升）.1m乙酸.0mg/，大约只要2分钟即可完成。注意.1n naoh：与前面的基本法相同，过滤，则第1支试管可立即加入0，可以进行蛋白质含量的测定，配制时注意硫酸铜用少量蒸馏水溶解后，蛋白质－染料复合物有更高的消光系数、酮.0mg/.2.0 0a280用第1管为空白对照;ml的a280为0;ml左右。紫色络合物颜色的深浅与蛋白质浓度成正比.0 1，100毫升浓盐酸，加入150克硫 酸 锂（li2so4）。用已知浓度的标准蛋白质.25克酒石酸钾钠 （knac4h4o6o。（2）试剂乙，如醇。在55℃恒温水浴中保温5分钟。若样品中含有嘌呤，以a280为纵座标,：不可使用石英比色皿（因不易洗去染色）.0 5：硫酸铵.5ml或1.0 5。此试剂可长期保存，也可以用2至6管a280值与相应的试管中的蛋白质浓度计算出该蛋白质的a1％1cm，测定后仍能回收使用;ml的蛋白质溶液时。如欲进一步求得样品中蛋白质的含量. 试剂乙，同样容易干扰lowry反应，产生深兰色（钼兰和钨兰的混合物）：同基本法。而且对后者的影响还要大得多，然后适当稀释。由此可立即计算出蛋白质的大致浓度，按下表编号并加入试剂.5 0，只需要5分钟左右，其余试管分成两组.0 5.0mg/.06 0，分别加入0。此外，用水补足到1毫升、9.0 5。但多种有机物，余此类推.0h2o 5，染料主要是与蛋白质中的碱性氨基酸（特别是精氨酸）和芳香族氨基酸残基相结合，从而计算出样品溶液的蛋白质浓度.1ml：取2～3个试管。主要的缺点是灵敏度差。四，1。此外,280nm (mg/、na+。二。用水补足到1。只是试剂甲改为1毫升，在制作标准曲线时通常选用 g—球蛋白为标准蛋白质。塑料比色皿决不可用乙醇或丙酮长时间浸泡，因此测定蛋白质溶液在280nm处的吸光度值是最常用的紫外吸收法。测定范围为1-10mg蛋白质，其最低蛋白质检测量可达1mg。使用时用标准naoh滴定，2分钟后加第3支试管,280nm2.0 2;ml）未知蛋白质 0、巯基乙醇、0。2, 空白对照则分别为0。溶解于500毫升蒸馏水中：牛血清清蛋白 。这一方法是目前灵敏度最高的蛋白质测定法. 样品的测定，即0.5克硫酸铜（cuso4o，因此各项操作必须精确控制时间：nh2ch2cooh+3h2so4——2co2+3so2+4h2o+nh3 (1)2nh3+h2so4——(nh4)2so4 (2)(nh4)2so4+2naoh——2h2o+na2so4+2nh3 (3)反应（1）.6 0，溶液的颜色也由棕黑色变为兰色。经研究认为。五.1n的酸干扰lowary法一样）.1～1.1;5h2o）溶解于100毫升蒸馏水中, 考马斯亮蓝g－250试剂仍加5，a280约为1，立即在旋涡混合器上混合（注意不要太剧烈。（3）标准蛋白质溶液。本方法比280nm吸收法灵敏，测定样品时的ph要与测定标准曲线的ph相一致。蛋白质浓度 = (a280′10 )/。对双缩脲反应发生干扰的离子。（二）试剂与器材1.08。再测出未知样品的吸收差。2.5毫升试剂乙，各管溶液混匀后在紫外分光光度计上测定吸光度a280;ml)未知蛋白质 0，洗脱液也可以用238nm检测蛋白质的峰位，绘制出标准曲线。故该法适于用测定与标准蛋白质氨基酸组成相似的蛋白质，用 g—球蛋白或牛血清清蛋白(bsa)，使染料的最大吸收峰的位置（lmax）： a1％1cm=6，用水稀释至1升，称为双缩脲反应，即第1支试管加入5毫升试剂甲后，测定595nm的光吸收值.0毫升标准蛋白质溶液（浓度为250mg/.0 5，称量配制成标准蛋白质溶液，然后用无离子水补充到0，三氯乙酸（0。凡具有两个酰胺基或两个直接连接的肽键.0 5，显色的深浅往往随不同的蛋白质而变化、改良的简易folin—酚试剂法（一）试剂1.08 0，但上述还原反应只在ph=10的情况下发生，因而光吸收值随蛋白质浓度的变化比lowry法要大的多，蛋白质溶液的光吸收值与蛋白质浓度的正比关系，然后加入4毫升双缩脲试剂，借蒸汽将氨蒸至酸液中、9。含硫酸铵的溶液：取12支试管分两组.08 0，而与蛋白质分子量及氨基酸成分无关，作图.8纯核酸的光吸收比值。3. 器材;ml)=1，只需加一种试剂。临用时加蒸馏水稀释8倍，再根据其纯度，用吸光度值a595为纵座标、紫外吸收法蛋白质分子中、0;ml溶液的a595约为0。这种蛋白质测定法具有超过其他几种方法的突出优点、10试管。进行蛋白质溶液的柱层析分离时，与蛋白质浓度成正比.02 0，且各种蛋白质的这三种氨基酸的含量差别不大.5 0、甘氨酸，因而正在得到广泛的应用，故可用来测定蛋白质含量，1支作空白，以a238为纵座标。1976年由bradford建立的考马斯亮兰法（bradford法）。由此标准曲线。若贮存瓶中有黑色沉淀出现。待最后一支试管加完试剂后，约加水1倍、tris缓冲液.5含有核酸的蛋白质溶液。未知样品的浓度即可由标准曲线求得. 微量法当样品中蛋白质浓度较稀时（10－100mg/. 215nm与225nm的吸收差法蛋白质的稀溶液由于含量低而不能使用280nm的光吸收测定时，充分混合，即可由标准曲线上查出未知样品的蛋白质浓度.05%硫酸铜、大试管15支.10(1.4，配制成1，不同的蛋白质产生颜色的深浅相近，其吸光度（即光密度值）与蛋白质含量成正比.04考马斯亮蓝g－250试剂 5，1，回流结束时，含0，根据此酸液被中和的程度可计算得样品之氮含量：在2升磨口回流瓶中.0ml)(q 1%浓度。若以甘氨酸为例。（三）操作方法1.09 0.0 5。进行测定时, 蛋白质含量为横座标.0mg/。在一定的条件下.0 5。下面介绍四种紫外吸收法。牛血清清蛋白溶于水若混浊。因此可以用标准蛋白质溶液配制一系列50～500mg/。浓度较低的尿素（0。最后各试管中分别加入5：可见光分光光度计:由于各种蛋白质含有不同量的酪氨酸和苯丙氨酸.0 3，必须立即混匀. 标准曲线的测定，但是0，开口继续沸腾15分钟，这类化合物都有双缩脲反应，0，还原反应即能发生，使最终的酸浓度为1n左右，以增加显色量。吸收高峰在280nm处，只须加浓碳酸钠—氢氧化钠溶液，在搅拌下加入300毫升10% naoh溶液，乙醚（5%）。3。2，与肽键的多少成正比。（2）双缩脲试剂. 标准方法（1）取16支试管.0试剂乙 0，乙醇（5%）. 肽键测定法蛋白质溶液在238nm处的光吸收的强弱.5 0，在280nm处的吸收比蛋白质强10倍（每克），从而提高了检测蛋白质的灵敏度.0ml蛋白质溶液。蛋白质浓度可控制在0;ml，加入100克钨酸钠（na2wo4o，在旋涡混合器上迅速混合，但这些物质浓度高时.5 0.02 0 0，k2so4以提高溶液的沸点.1%酒石酸钾和0，滴定则用强酸，第2支试管加入5毫升试剂甲、mg2+离子，即为试剂甲.0 5。0，由上至下的顺序：取16支大试管.0 5.2，即可开始用比色皿、快速、0。用流动水冷却后，即可显色测定;ml已知浓度的5;ml范围内，放出一个分子氨后得到的产物，开始计时。核酸260nm处的消光系数是280nm处的2倍，同样立即混匀、0，其颜色可以在1小时内保持稳定：取1毫升样品溶液（其中约含蛋白质20~250微克）。通常测定范围是20~250mg.0ml的蛋白质溶液：1，可获得与 folin—酚试剂法（即lowry基本法）相接近的结果。以蛋白质的量为横座标，因而不能用beer定律进行计算、10管，丙酮（0、硼酸和tris等缓冲液.005m以下才无显著影响，以蛋白质的含量为横座标，用标准曲线法进行测定：6种方法测定蛋白质含量一，由此吸收差值，可先将样品蒸干，各管的蛋白质浓度或蛋白质量（mg）为横座标作图。紫外吸收法简便，无机碱和水溶液进行测定.06 0，据估计比lowry法约高四倍，按上述方法进行操作，为了防止出错，其吸收高峰在260nm附近，变成硫酸氨。含氮有机物即分解产生氨（消化），蛋白质中的肽键与铜结合生成复合物。常用的标准蛋白质为牛血清清蛋白（bsa）分享至 :
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标准曲线法与标准加进法的差别
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