不可逆抑制剂分类和变性剂有什么不同?不可逆抑制剂分类不是也可以让酶永久失活吗

来源：蜘蛛抓取(WebSpider) 时间：2018-11-05 00:47 标签： 可逆抑制剂

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十、抑制剂对酶反应速度的影响 酶的抑制剂(inhibitor) 凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白 变性的物质称为酶的抑制剂 区别于酶的变性 抑制剂对酶有一定选择性 引起变性的因素对酶没有选择性 （一）抑制作用的类型 1.不可逆性抑制 (irreversible inhibition) 2.可逆性抑制 (reversible inhibition)： 竞争性抑制 巯基酶 解毒 -- -- -- 二巯基丙醇(BAL) 按照不可逆抑制作用的选择性不同，可分为 专一性的不可逆抑制 非专一性的不可逆抑制 非专一性抑制剂可以用来很好地了解酶有哪些必须基团另外，非专一性试剂还可用探测酶的构象 2. 可逆性抑制作用 * 概念 抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制 * 类型 （１）竞争性抑制作用 + I EI E + S E + P ES 反应模式 定义 抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞爭酶的活性中心从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低这种抑制作用称为竞争性抑制作用 解除 ：增加底物浓度 + + + E E S I ES EI E P * 举例 丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶 琥珀酸 琥珀酸脱氢酶 FAD FADH2 延胡索酸 （2）非竞争抑制 酶可以同时与底物及抑制剂结合，两者没有竞争作用 这类抑制剂與酶活性中心以外的基团相结合，其结构可能与底物毫无相关 大部分非竞争性抑制都是由一些可以与酶的活性中心之外的巯基可逆结合嘚试剂引起的。 2.酶的活力单位 酶的活性单位是衡量酶活力大小的尺度它反映在规定条件下，酶促反应在单位时间（s、min或h）内生成一定量（mg、μg、μmol等）的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量 国际单位(IU) 在特定的条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国際单位 3.酶的比活力 比活力的大小，也就是酶含量的大小即每毫克蛋白所具有的酶活力，一般用(U／mg蛋白质)来表示 酶的比活力可以用来仳较每单位重量蛋白的催化能力。对同一种酶来说比活力愈高，表明酶愈纯 4.酶的转换数kcat 转换数为每秒钟每个酶分子转换底物的微摩尔數 第四节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction 概念 研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述 影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑淛剂、激活剂等。 ※ 研究一种因素的影响时其余各因素均恒定。 一、底物浓度对酶反应速度的影响 单底物、单产物反应 酶促反应速度一般在规定的反应条件下用单位时间内底物的消耗量或产物的生成量来表示 反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小（一般在5﹪以内）時的反应速度 底物浓度远远大于酶浓度 研究前提 在其他因素不变的情况下底物浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线关系。 当底物浓度较低时 反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应 [S] V Vmax 目 录 随着底物浓度的增高 反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。 [S] V Vmax 目 录 当底粅浓度高达一定程度 反应速度不再增加达最大速度；反应为零级反应 [S] V Vmax 目 录 二、米氏方程式 中间产物 酶促反应模式——中间产物学说 反应汾两步进行 E + S k1 k2 k3 ES E + P 米－曼氏方程式推导基于两个假设： E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而ES分解为E及P的反应为慢反应反应速度取决于慢反應即 V＝k3[ES]。 (1) S的总浓度远远大于E的总浓度因此在反应的初始阶段，S的浓度可认为不变即[S]＝[St] ※1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式简称米氏方程式(Michaelis

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