组蛋白底物水平磷酸化化对基因转录的影响

来源：蜘蛛抓取(WebSpider) 时间：2012-05-07 09:03 标签： 底物水平磷酸化
分子生物学 第八章课后答案_百度文库
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分子生物学 第八章课后答案
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小鼠不同细胞间组蛋白修饰变化对MafA基因转录表达的影响
目的 通过比较不同细胞类型之间MafA基因转录起始区的组蛋白修饰差异,探讨组蛋白修饰对MafA基因转录表达的作用.方法 采用染色质免疫共沉淀一实时定量PCR法检测小鼠胰岛素瘤β细胞(NIT-1)、NIH小鼠成纤维细胞(NIH3T3)及小鼠胚胎干细胞(mES)三者中的MafA和MLH1基因转录起始区组蛋白修饰(H3K4m3、H3K9m3和H3乙酰化)的状况.同时采用实时定量RT-PCR检测上述三种细胞各基因mRNA表达水平.分析基因的H3K4m3、H3K9m3和H3乙酰化修饰与基因表达之间的相互关系.结果 (1)以mES细胞为参照,NIT-1细胞MafA基因的转录起始区的H3K4m3修饰水平明显增高(P＜0.05),H3K9m3修饰水平明显降低(P＜0.05);NIH 3T3细胞MafA基因的转录起始区的H3K9m3修饰水平明显增高(P＜0.05),H3K4m3修饰水平明显降低(P＜0.05);(2)MafA基因的仅在NIT-1细胞表达,其表达与H3K4m3修饰存在直线相关(相关系数0.995);与H3K9m3修饰存在直线负相关(相关系数-0.751);(3)管家基因MLH1的表达与所检测组蛋白修饰无相关性.结论 H3K9m3与H3K4m3修饰能相互协调,共同调控MafA基因的表达,对胚胎干细胞向β细胞分化具有重要的意义.
LI Ming-yue
BAO Shi-yun
LIU Jia-lin
ZHENG Jin-feng
LIN Bao-hang
YU Xiao-fang
作者单位：
暨南大学第二临床医学深圳市人民院,深圳,518020
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万方数据电子出版社组蛋白结合蛋白NRDc对基因转录调控的研究--《华东师范大学》2012年硕士论文
组蛋白结合蛋白NRDc对基因转录调控的研究
【摘要】：组蛋白甲基化是表观遗传调控的一种重要方式,与基因的转录调控密切相关,参与多种生物进程。在鉴定参与不同甲基化修饰组蛋白特异结合蛋白的过程中,我们发现了一个新奇的特异结合组蛋白H3K4me2的蛋白NRDc。NRDc是M16家族的一个金属肽酶,在体外能够特异地酶切赖氨酸和精氨酸之间的碱基对。在细胞表面,NRDc能够结合HB-EGF并能促进其诱导的细胞迁移。NRDc基因敲除的小鼠,大部分在出生后48小时内死亡,神经系统发育滞后。
我们研究发现,NRDc是第一个特异结合组蛋白H3K4me2的蛋白,并且具有调控基因转录的功能。与未修饰的组蛋白H3、H3K4me1、H3K4me3相比,NRDc能特异结合组蛋白H3K4me2。质谱分析发现NRDc与组蛋白去乙酰化酶复合物NCoR/SMRT-HDAC3间存在相互作用,这种相互作用是通过复合物中的HDAC3来介导的。通过NRDc(-/-)。NRDc(-/-FL)(敲除NRDc后用NRDc来rescue的稳定表达MEF细胞)细胞系的microarray分析,我们找到了一些NRDc调控的下游靶基因,敲除NRDc后,某些靶基因的表达明显升高,说明NRDc抑制这些了靶基因的表达。通过染色质免疫沉淀实验检测NRDc在这些靶基因上的结合区域,并且在其结合区域上,我们也检测到了NCoR、HDAC3的结合,同时这一区域的乙酰化水平明显降低。
总的来说,我们的研究阐释了NRDc抑制基因转录的分子机制,NRDc通过特异结合H3K4me2结合到其靶基因上,招募NCoR/SMRT-HDAC3复合物,使组蛋白发生去乙酰化,从而抑制基因的转录。
【关键词】：
【学位授予单位】：华东师范大学【学位级别】：硕士【学位授予年份】：2012【分类号】：Q75【目录】：
摘要6-7ABSTRACT7-9第1章 文献综述9-19 1.1 组蛋白修饰9 1.2 组蛋白修饰与基因转录调控9-15 1.3 NCoR/SMRT-HDAC3复合物15-17 1.4 N-精氨酸二元转化酶NRDc的研究进展17-19第2章 实验材料与实验方法19-34 2.1 实验所需细胞株19 2.2 实验常用仪器和试剂19-20 2.3 实验所用的抗体20 2.4 溶液配制20-22 2.5 常用的实验方法22-34第3章 实验结果34-57 3.1 NRDc特异结合组蛋白H3K4me234-40 3.2 NRDc与NcoR/SMRT-HDAC3复合物的相互作用40-47 3.3 NRDc与基因的转录调控47-57第4章 总结与讨论57-59 4.1 组蛋白H3K4的结合蛋白57 4.2 特异结合组蛋白H3K4me2的蛋白NRDc57-58 4.3 NRDc作为核蛋白新的功能研究58-59参考文献59-65附录65-67致谢67
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