电泳分离技术_百度文库
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电泳分离技术|
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在碱性环境里，血清蛋白皆带阴电荷，在电场中向阳极泳动，因各蛋白质等电点和分子量有差异，分子量小、阴电荷多泳动最快；分子量大、阴电荷较少者泳动较慢。电泳后，从阳极开始，依次为白蛋白、a1球蛋白、a2球蛋白、β球蛋白和γ球蛋白五个区带。
新鲜血清经电泳后可精确地描绘出患者蛋白质的全貌，有助于许多临床疾病判断的参考，在各类教材书上已清晰的描述了各种病理现象所显现的图像，一般常见的是白蛋白降低，某个球蛋白区域升高，提示不同的临床意义。如球蛋白多克隆（poly-clonal）增高，β-γ融合的桥连现象，在γ区呈现细而密的寡克隆（oligoclonal）区带，及由单一克隆浆细胞异常增殖所产生的单克隆（monoclonal）免疫球蛋白区带，又称M蛋白（Monoclonal Protein）带，是其首选的方法。
血清蛋白电泳目前最常用的检查方法是醋酸纤维膜电泳法。
血清免疫固定电泳（Immunofixation, IF）技术是血清蛋白质在琼脂糖凝胶介质上经电泳分离后，应用蛋白质固定剂和各型免疫球蛋白及其轻链抗血清，加于凝胶表面的泳道上，经孵育和扩散后，若有对应的抗原存在，则在适应位置形成抗原抗体复合物并沉淀下来。染色后蛋白质电泳参考泳道和抗原抗体沉淀区带被氨基黑着色，根据电泳移动距离分离出单克隆组份，可对各类免疫球蛋白及其轻链进行分型。血清免疫固定电泳技术用于M蛋白的型、亚型和轻链型，本周（Bence-Jonse）蛋白和游离轻链的分型和鉴别。
同工酶电泳
血清乳酸脱氢酶同工酶电泳
血清肌酸激酶及其亚型同工酶电泳
血清碱性磷酸酶同工酶电泳
血清碱性磷酸酶同工酶电泳具有三种不同结构的基因编码或在转移后修饰的结果，按其氨基酸序列可分为小肠型、胎盘型和组织非特异型（肝、肾、骨），它们各自表达产物可在血清中呈现，具有不同的意义。利用麦胚凝集素（wheat germ agglutinin, WGA）与ALP-L1和ALP-B糖链亲和力的不同，血清与WGA作用再经电泳后可将ALP同工酶予以分离。阻塞转移肝癌时，高分子ALP（ALP-L2）明显增高，在时肝型ALP(ALP-L1)明显增高，骨转移性癌时ALP-B增高。
应用自动电泳系统可将血清中脂蛋白组份进行分离，呈现LDL、VLDL和HDL条带，输入TC值，计算各种脂蛋白中胆固醇含量，LDL-C/HDL-C比值在正常人群组与冠心病患者组存在显著差异（p&0.001）；诊断临界值（cut-off point）为3.89，76.7%，特异性79.8%。LDL-C/HDL-C比值是粥样硬化性冠脉疾病重要的危险因子之一，明显优于胆固醇或其它血脂的单个含量指标，且随比值的增加，患冠脉疾病的危险性相应增大。
在凝胶中脂蛋白的等电点不同，不仅可区分α,前β和β区带，又因介质中含有抗LP(a)抗体及阳离子存在，抗LP(a)抗体与患者血清中LP(a)结合形成复合物，阳离子则抑制其它脂蛋白的泳动速度，LP(a)便与其它脂蛋白分离开来。清晰的LP(a)条带呈现在前β与γ区域之间，阳性条带扫描后，可获得区带的面积及其百分含量，提高了对心、脑血管独立的危险因子LP(a)检测的敏感性和特异性。
血红蛋白电泳可使正常血红蛋白HbA与HbA2分离，也可检测出大部分异常血红蛋白如：HbS、HbD、HbC和HbE。当HbA2、HbC和HbE&20%时，则难以分离和鉴别。应先用碱性琼脂糖凝胶进行正常和异常血红蛋白的分离和检测，通常用于孕妇的筛选，然后再进行酸性琼脂糖凝胶血红蛋白电泳，对异常血红蛋白予以分离和鉴别。
血红蛋白遗传性分子病常分为异常Hb病和两大类。异常Hb病如镰状细胞贫血，在碱性缓冲液中异常HbS电泳区带的位置呈现在HbA与HbA2之间，异常血红蛋白的HbC和HbE电泳迁移率都十分缓慢，HbC和HbA2可重叠。在PH6.2的枸橼酸缓冲液的是琼脂糖介质电泳中，由于HbC不能与HbA分离，这样就可检测出HbE。异常血红蛋白HbD是在碱性缓冲液中其电泳迁移率如同HbS，而在PH6.2枸橼酸缓冲液的琼脂糖介质中，因HbS与HbA不能分离，这样就可以分离和检测出HbD。是HbA的合成受损，电泳图谱可呈现HbA2与HbF区带。
糖化血红蛋白电泳
非浓缩尿蛋白电泳
脑脊液电泳白蛋白：0.55～0.69
球蛋白α1： 0.03～0.08
球蛋白α2 ：0.04～0.09
球蛋白β ：0.10～0.18
球蛋白γ ：0.04～0.13
脑脊液蛋白电泳主要用于多发性硬化症，及等的诊断。白蛋白增高：椎管阻塞，脑水肿，缺氧性脑病，格林－巴利综合征，结缔组织疾病等。
球蛋白增高：，脑炎，多发性硬化症等。
在受损时，血清白蛋白、α1球蛋白和α2球蛋白减少，同时受损肝细胞作为自身抗原刺激淋巴系统，使λ球蛋白增加，这是肝病患者的共同特征。轻症急性肝炎时电泳结果多无异常，病情加重后白蛋白，α和β球蛋白减少，γ球蛋白增加。球蛋白增加的程度与肝炎的严重程度相关，如持续增高提示肝炎转化为慢性。肝硬化时候白蛋白中度或者高度减少，α1，α2和β球蛋白也有降低倾向，γ球蛋白明显增加。肝细胞肝癌常与并存在，故蛋白电泳图像和肝硬化相似，但常有α球蛋白升高，偶可见甲胎蛋白带的出现。　　1.怀疑有多发性骨髓瘤病；
2.不明的外周神经病（糖尿病、毒素照射、化疗除外）；
3.根据其它实验室的数据，需要做蛋白电泳
3.1异常或白蛋白异常
3.2尿蛋白升高
3.3由于恶变而引起的过多（如临床相关的症状为失重，疲劳，骨痛，异常出血）
3.4WBC、RBC升高
4.临床上出现如下症状时
炎症疾病、、、、蛋白质丢失的相关疾病1.用于初筛，对疾病进行最初的评估；
2.避免漏诊；
3.方法学稳定。
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电泳简单说电泳就是把某些物质放在一个可以游泳的地方（某种基质），然后在这个泳池的两端加上电压，让这种物电泳质在里面游起来，以达到某种实验或应用目的。
电泳溶液中带电粒子（离子）在电场中移动的现象。利用带电粒子在电场中移动速度不同而达到分离的技术称为电泳技术。1937年瑞典学者A.W.K.蒂塞利乌斯设计制造了移动界面电泳仪，分离了马血清白蛋白的3种球蛋白，创建了电泳技术。在确定的条件下，带电粒子在单位电场强度作用下，单位时间内移动的距离（即迁移率）为常数，是该带电粒子的物化特征性常数。不同带电粒子因所带电荷不同，或虽所带电荷相同但荷质比不同，在同一电场中电泳，经一定时间后，由于移动距离不同而相互分离。分开的距离与外加电场的电压与电泳时间成正比。在外加直流电源的作用下，胶体微粒在分散介质里向阴极或阳极作定向移动，这种现象叫做电泳。利用电泳现象使物质分离，这种技术也叫做电泳。胶体有电泳现象，证明胶体的微粒带有电荷。各种胶体微粒的本质不同，它们吸附的离子不同，所以带有不同的电荷。利用电泳可以确定胶体微粒的电性质，向阳极移动的胶粒带负电荷，向阴极移动的胶粒带正电荷。一般来讲，金属氢氧化物、金属氧化物等胶体微粒吸附阳离子，带正电荷；非金属氧化物、非金属硫化物等胶体微粒吸附阴离子，带负电荷。因此，在电泳实验中，氢氧化铁胶体微粒向阴极移动，三硫化二砷胶体微粒向阳极移动。利用电泳可以分离带不同电荷的溶胶。例如，陶瓷工业中用的粘土，往往带有氧化铁，要除去氧化铁，可以把粘土和水一起搅拌成悬浮液，由于粘土粒子带负电荷，氧化铁粒子带正电荷，通电后在阳极附近会聚集出很纯净的粘土。工厂除尘也用到电泳。利用电泳还可以检出被分离物，在生化和临床诊断方面发挥重要作用。本世纪40年代末到50年代初相继发展利用支持物进行的电泳，如滤纸电泳，醋酸纤维素膜电泳、琼脂电泳；50年代末又出现淀粉凝胶电泳和聚丙烯酰胺凝胶电泳等。目前，电泳技术已广泛应用于分析化学、生物化学、临床化学、药理学、免疫学、微生物学、遗传学等科学中。
电泳按分离原理的不同，电泳分为4类：移动界面电泳、区带电泳、等电聚焦电泳和等速电泳。& ①移动界面电泳是将被分离的离子（如阴离子）混合物置于电泳槽的一端（如负极），在电泳开始前，样品与载体电解质有清晰的界面。电泳开始后，带电粒子向另一极（正极）移动，泳动速度最快的离子走在最前面，其他离子依电极速度快慢顺序排列，形成不同的区带。只有第一个区带的界面是清晰的，达到完全分离，其中含有电泳速度最快的离子，其他大部分区带重叠（图a）。②区带电泳是在一定的支持物上，于均一的载体电解质中，将样品加在中部位置，在电场作用下，样品中带正或负电荷的离子分别向负或正极以不同速度移动，分离成一个个彼此隔开的区带（图b）。区带电泳按支持物的物理性状不同，又可分为纸和其他纤维膜电泳、粉末电泳、凝胶电泳与丝线电泳。③等电聚焦电泳是将两性电解质加入盛有pH梯度缓冲液的电泳槽中，当其处在低于其本身等电点的环境中则带正电荷，向负极移动；若其处在高于其本身等电点的环境中，则带负电向正极移动。当泳动到其自身特有的等电点时，其净电荷为零，泳动速度下降到零，具有不同等电点的物质最后聚焦在各自等电点位置，形成一个个清晰的区带（图c），分辨率极高。④等速电泳是在样品中加有领先离子（其迁移率比所有被分离离子的大）和终末离子（其迁移率比所有被分离离子的小），样品加在领先离子和终末离子之间，在外电场作用下，各离子进行移动，经过一段时间电泳后，达到完全分离。被分离的各离子的区带按迁移率大小依序排列在领先离子与终末离子的区带之间。由于没有加入适当的支持电解质来载带电流，所得到的区带是相互连接的（图d），且因“自身校正”效应，界面是清晰的，这是与区带电泳不同之处。
电泳已日益广泛地应用于分析化学、生物化学、临床化学、毒剂学、药理学、免疫学、微生物学、食品化学等各个领域。在直流电场中，带电粒子向带符号相反的电极移动的现象称为电泳（electropho-resis）。1809年俄国物理学家Peнce首先发现了电泳现象，但直到1937年瑞典的Tiselius建立了分离蛋白质的界面电泳（boundaryelectrophoresis）之后，电泳技术才开始应用。本世纪60-70年代，当滤纸、聚丙烯酰胺凝胶等介质相继引入电泳以来，电泳技术得以迅速发展。丰富多彩的电泳形式使其应用十分广泛。电泳技术除了用于小分子物质的分离分析外，最主要用于蛋白质、核酸、酶，甚至病毒与细胞的研究。由于某些电泳法设备简单，操作方便，具有高分辨率及选择性特点，已成为医学检验中常用的技术。电泳又名——电着(著)，泳漆，电沉积。创始于二十世纪六十年代，由福特汽车公司最先应用于汽车底漆。由于其出色的防腐、防锈功能，很快在军工行业得到广泛应用。近几年才应用到日用五金的表面处理。由于其优良的素质和高度环保，正在逐步替代传统油漆喷涂。电泳原理：电泳是电泳涂料在阴阳两极，施加于电压作用下，带电荷之涂料离子移动到阴极，并与阴极表面所产生之碱性作用形成不溶解物，沉积于工件表面。它包括四个过程：1）电解（分解）在阴极反应最初为电解反应，生成氢气及氢氧根离子OH，此反应造成阴极面形成一高碱性边界层，当阳离子与氢氧根作用成为不溶于水的物质，涂膜沉积，方程式为：H2O→OH+H2）电泳动（泳动、迁移）阳离子树脂及H+在电场作用下，向阴极移动，而阴离子向阳极移动过程。3）电沉积（析出）在被涂工件表面，阳离子树脂与阴极表面碱性作用，中和而析出不沉积物，沉积于被涂工件上。4）电渗（脱水）涂料固体与工件表面上的涂膜为半透明性的，具有多数毛细孔，水被从阴极涂膜中排渗出来，在电场作用下，引起涂膜脱水，而涂膜则吸附于工件表面，而完成整个电泳过程。•电泳表面处理工艺的特点：电泳漆膜具有涂层丰满、均匀、平整、光滑的优点，电泳漆膜的硬度、附着力、耐腐、冲击性能、渗透性能明显优于其它涂装工艺。(一)电泳的基本原理生物大分子如蛋白质，核酸，多糖等大多都有阳离子和阴离子基团，称为两性离子.常以颗粒分散在溶液中，它们的静电荷取决于介质的H+浓度或与其他大分子的相互作用。在电场中,带电颗粒向阴极或阳极迁移，迁移的方向取决于它们带电的符号，这种迁移现象即所谓电泳。如果把生物大分子的胶体溶液放在一个没有干扰的电场中，使颗粒具有恒定迁移速率的驱动力来自于颗粒上的有效电荷Q和电位梯度E.它们与介质的摩擦阻力f抗衡。在自由溶液中这种抗衡服从Stokes定律。F=6πrvη。这里v是在介质粘度为η中半径为r的颗粒的移动速度。但在凝胶中，这种抗衡并不完全符合Stokes定律。F取决于介质中的其他因子，如凝胶厚度，颗粒大小，甚至介质的内渗等。电泳迁移率(mbility)m规定为在电位梯度E的影响下，颗粒在时间t中的迁移距离d。迁移率的不同提供了从混合物中分离物质的基础,迁移距离正比于迁移率.(二)影响电泳的因素1.电泳介质的pH值溶液的pH值决定带电物质的解离程度，也决定物质所带净电荷的多少。对蛋白质，氨基酸等类似两性电解质，pH值离等电点越远，粒子所带电荷越多，泳动速度越快，反之越慢。因此，当分离某一种混合物时，应选择一种能扩大各种蛋白质所带电荷量差别的pH值，以利于各种蛋白质的有效分离。为了保证电泳过程中溶液的pH值恒定，必须采用缓冲溶液。溶液的离子强度(Ionintensity)是指溶液中各离子的摩尔浓度与离子价数平方的积的总和的1/2。带电颗粒的迁移率与离子强度的平方根成反比。低离子强度时，迁移率快，但离子强度过低,缓冲液的缓冲容量小，不易维持pH恒定。高离子强度时，迁移率慢，但电泳谱带要比低离子强度时细窄。通常溶液的离子强度在0.02～0.2之间。I=1/2∑CiZi2(I:离子强度;Ci:离子的摩尔浓度;Zi:离子价数.)0.154MNaCl溶液的离子强度为:I=1/2(0.154×12+0.154×12)=0.1540.015MNa2SO4溶液的离子强度为:I=1/2(0.015×2×12+0.015×22)=0.0453.电场强度电场强度(电势梯度Electricfieldintensity)是指每厘米的电位降(电位差或电位梯度)。电场强度对电泳速度起着正比作用,电场强度越高，带电颗粒移动速度越快。根据实验的需要，电泳可分为两种:一种是高压电泳，所用电压在500～1000V或更高。由于电压高，电泳时间短(有的样品需数分钟)，适用于低分子化合物的分离，如氨基酸，无机离子，包括部分聚焦电泳分离及序列电泳的分离等。因电压高,产热量大，必须装有冷却装置，否则热量可引起蛋白质等物质的变性而不能分离，还因发热引起缓冲液中水分蒸发过多，使支持物(滤纸,薄膜或凝胶等)上离子强度增加，以及引起虹吸现象(电泳槽内液被吸到支持物上)等，都会影响物质的分离。另一种为常压电泳，产热量小，室温在10～25℃分离蛋白质标本是不被破坏的，无需冷却装置,一般分离时间长。4.电渗现象电场中液体对于一个固体的固定相相对移动称为电渗。在有载体的电泳中,影响电泳移动的一个重要因素是电渗。最常遇到的情况是γ-球蛋白，由原点向负极移动，这就是电渗作用所引起的倒移现象。产生电渗现象的原因是载体中常含有可电离的基团，如滤纸中含有羟基而带负电荷，与滤纸相接触的水溶液带正电荷，液体便向负极移动。由于电渗现象往往与电泳同时存在，所以带电粒子的移动距离也受电渗影响；如电泳方向与电渗相反，则实际电泳的距离等于电泳距离加上电渗的距离。琼脂中含有琼脂果胶。其中含有较多的硫酸根,所以在琼脂电泳时电渗现象很明显,许多球蛋白均向负极移动。除去了琼脂果胶后的琼脂糖用作凝胶电泳时，电渗大为减弱.电渗所造成的移动距离可用不带电的有色染料或有色葡聚糖点在支持物的中心,以观察电渗的方向和距离。(三)电泳的分类目前所采用的电泳方法,大致可分为3类:显微电泳，自由界面电泳和区带电泳。区带电泳应用广泛,区带电泳可分为以下几种类型:按支持物的物理性状不同,区带电泳可分为:(1)滤纸为支持物的纸电泳;(2)粉末电泳:如纤维素粉,淀粉,玻璃粉电泳;(3)凝胶电泳:如琼脂,琼脂糖,硅胶,淀粉胶,聚丙烯酰胺凝胶电泳;& (4)缘线电泳:如尼龙丝,人造丝电泳2.按支持物的装置形式不同,区带电泳可分为:(1)平板式电泳:支持物水平放置,是最常用的电泳方式;(2)垂直板电泳:聚丙烯酰胺凝胶可做成垂直板式电泳.(3)柱状(管状)电泳:聚丙烯酰胺凝胶可灌入适当的电泳管中做成管状电泳.3.按pH的连续性不同,区带电泳可分为:(1)连续pH电泳:如纸电泳,醋酸纤维素薄膜电泳;(2)非连续pH电泳:如聚丙烯酰胺凝胶盘状电泳;(四)电泳所需的仪器&电泳所需的仪器有:电泳槽和电源。1.电泳槽电泳槽是电泳系统的核心部分，根据电泳的原理，电泳支持物都是放在两个缓冲液之间,电场通过电泳支持物连接两个缓冲液，不同电泳采用不同的电泳槽.常用的电泳槽有:(1)圆盘电泳槽:有上，下两个电泳槽和带有铂金电极的盖。.上槽中具有若干孔,孔不用时，用硅橡皮塞塞住。要用的孔配以可插电泳管(玻璃管)的硅橡皮塞.电泳管的内径早期为5～7mm，为保证冷却和微量化,现在则越来越细。(2)垂直板电泳槽:垂直板电泳槽的基本原理和结构与圆盘电泳槽基本相同。差别只在于制胶和电泳不在电泳管中,而是在块垂直放置的平行玻璃板中间。(3)水平电泳槽:水平电泳槽的形状各异，但结构大致相同。一般包括电泳槽基座，冷却板和电极。电源要使荷电的生物大分子在电场中泳动，必须加电场,且电泳的分辨率和电泳速度与电泳时的电参数密切相关。不同的电泳技术需要不同的电压，电流和功率范围,所以选择电源主要根据电泳技术的需要。如聚丙烯酰胺凝胶电泳和SDS电泳需要200～600V电压。(五)电泳技术的应用1.聚丙烯酰胺凝胶电泳可用做蛋白质纯度的鉴定.聚丙烯酰胺凝胶电泳同时具有电荷效应和分子筛效应，可以将分& 电泳 子大小相同而带不同数量电荷的物质分离开，并且还可以将带相同数量电荷而分子大小不同的物质分离开。其分辨率远远高于一般层析方法和电泳方法，可以检出10-9～10-12g的样品,且重复性好,没有电渗作用。2.SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳可测定蛋白质分子量。其原理是带大量电荷的SDS结合到蛋白质分子上克服了蛋白质分子原有电荷的影响而得到恒定的荷/质比。SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳测蛋白质分子量已经比较成功，此法测定时间短,分辨率高，所需样品量极少(1～100μg)，但只适用于球形或基本上呈球形的蛋白质，某些蛋白质不易与SDS结合如木瓜蛋白酶，核糖核酸酶等，此时测定结果就不准确。3.聚丙烯酰胺凝胶电泳可用于蛋白质定量.电泳后的凝胶经凝胶扫描仪扫描,从而给出定量的结果.凝胶扫描仪主要用于对样品单向电泳后的区带和双向电泳后的斑点进行扫描。4.琼脂或琼脂糖凝胶免疫电泳可用于①检查蛋白质制剂的纯度;②分析蛋白质混合物的组分;③研究抗血清制剂中是否具有抗某种已知抗原的抗体;④检验两种抗原是否相同。(六)电泳后结果检测对于不同的目的,应采用不同的检测方法。用染料和生物大分子结合形成有色的复合物是电泳后检测最常用的方法.(七)聚丙烯酰胺凝胶电泳结果不正常现象和对策1.指示剂前沿呈现两边向上或向下的现象。向上的"微笑"现象说明凝胶的不均匀冷却，中间部分冷却不好，所以导致凝胶中分子有不同的迁移率所致，这种情况在用较厚的凝胶以及垂直电泳中时常发生，向下的"皱眉"现象常常是由于垂直电泳时电泳槽的装置不合适引起，特别是当凝胶和玻璃板组成的"三明治"底部有气泡或靠近隔片的凝胶聚合不完全便会产生这种现象。2."拖尾"现象是电泳中最常见的现象。这常常是由于样品溶解不佳引起的，克服的办法是在加样前离心，选用合适的样品缓冲液和凝胶缓冲液,加增溶辅助试剂。另一方法是降低凝胶浓度。3."纹理"现象常常是由于样品中不溶颗粒引起的，克服办法是增加溶解度和离心除去不溶性颗粒。4.蛋白带偏斜常常是由于滤纸条或电极放置不平行所引起的,或由于加样位置偏斜而引起。5.蛋白带过宽,与邻近蛋白泳道的蛋白带相连，这是由于加样量太多或加样孔泄漏引起的。6.蛋白带模糊不清和分辨不佳是由于多种原因引起的。虽然梯度凝胶可以提高分辨率，但与其他方法相比，常规聚丙烯酰胺凝胶电泳是分辨率较低的方法。为了提高分辨率，不要加过多的样品，小体积样品可给出窄带。加样后应立即电泳，以防止扩散.选择合适的凝胶浓度,使组分得以充分的分离。通常靠近前沿的蛋白带分辨率不佳，所以应根据分子量与凝胶孔径的关系，灌制足够长度的凝胶，以使样品不会走出前沿。样品的蛋白水解作用也引起扩散而使分辨率降低，水解作用通常发生在样品准备的时候，系统中的内源性蛋白酶会水解样品蛋白，如果在缓冲液中加蛋白酶抑制剂可以减少这种情况的发生。&&
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