简述蛋白质的二级结构空间结构与功能的关系?

蛋白质的结构层次,维持力,结构与功能之间的关系(整理)
蛋白质的结构层次:一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构..
<span STYLE="FonT-siZe: 9 CoLor: #、一级结构:即蛋白质的共价结构或平面结构,核心内容就是aa的排列顺序,它的改变涉及到蛋白质共价键的破坏和重建.一级结构的全部内容包括:肽链的个数、aa的顺序、二硫键的位置、非aa成分.
<span STYLE="FonT-siZe: 9 CoLor: #、二级结构的定义:肽链主干在空间的走向.主干指的是肽平面与α-C构成的链子。
<span STYLE="FonT-siZe: 9 CoLor: #、结构域:长肽链(多于150个aa),在二级结构的基础上通过多次折叠,在空间上形成一些半独立的球状结构,叫结构域,它是三级结构的一部分。
<span STYLE="FonT-siZe: 9 CoLor: #、三级结构:即蛋白质的三维结构、构象,指其中所有原子的空间排布,是结构域再经过卷曲和折叠后形成的.如果蛋白质是单条肽链,则三级结构就是它的最高级结构,三级结构由二硫键和次级键(氢键、疏水键、离子键、范德华力)维持.
5、四级结构:多条肽链通过非共价键(氢键、疏水键、离子键、范德华力)形成的聚合体的结构就是四级结构。
不同的蛋白质,由于结构不同而具有不同的生物学功能.蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质,功能与结构密切相关.
1 蛋白质的一级结构与功能有相适应性和统一性,可从以下几个方面说明:(1)一级结构的变化往往导致生物功能的变化.如镰刀型细胞贫血症,其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代.这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚,导致红细胞变成镰刀状,容易破裂引起贫血,即血红蛋白的功能发生了变化.(2)一级结构与生物进化:同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的,而其它氨基酸差异较大.如比较不同生物的细胞色素C的一级结构,发现与人类亲缘关系接近,其氨基酸组成的差异越小,亲缘关系越远差异越大.(3)蛋白质的激活作用:有些蛋白质常以前体的形式合成,只有按一定方式裂解除去部分肽链之后才具有生物活性,如酶原的激活.
2.蛋白质的空间结构与功能之间有密切相关性,其特定的空间结构是行使生物功能的基础(1)核糖核酸酶的变性与复性及其功能的丧失与恢复,核糖核酸酶是由124个氨基酸组成的一条多肽链,含有四对二硫键,空间构象为球状分子.将天然核糖核酸酶在8mol/L脲中用β-巯基乙醇处理,则分子内的四对二硫键断裂,分子变成一条松散的肽链,此时酶活性完全丧失.但用透析法除去β-巯基乙醇和脲后,此酶经氧化又自发地折叠成原有的天然构象,同时酶活性又恢复.(2)血红蛋白的变构现象。血红蛋白是一个四聚体蛋白质,具有氧合功能,可在血液中运输氧.脱氧血红蛋白与氧的亲和力很低,不易与氧结合.一旦血红蛋白分子中的一个亚基与O2结合,就会引起该亚基构象发生改变,并引起其它三个亚基的构象相继发生变化,使它们易于和氧结合,说明变化后的构象最适合与氧结合.从以上例子可以看出,只有当蛋白质以特定的适当空间构象存在时才具有生物活性.
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蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构与功能的关系
3.蛋白质结构与功能的关系
(1)蛋白质一级结构与功能的关系
①一级结构是空间构象的基础
蛋白质一级结构决定空间构象,即一级结构是高级结构形成的基础。只有具有高级结构的蛋白质才能表现生物学功能。实际上很多蛋白质的一级结构并不是决定蛋白质空间构象的惟一因素。除一级结构、溶液环境外,大多数蛋白质的正确折叠还需要其他分子的帮助。这些参与新生肽折叠的分子,一类是分子伴侣,另一类是折叠酶。
②一级结构是功能的基础
一级结构相似的多肽或蛋白质,其空间构象和功能也相似。相似的一级结构具有相似的功能,不同的结构具有不同的功能,即一级结构决定生物学功能。
③蛋白质一级结构的种属差异与分子进化
对于不同种属来源的同种蛋白质进行一级结构测定和比较,发现存在种属差异。蛋白质一定的结构执行一定的功能,功能不同的蛋白质总是有不同的序列。如果一级结构发生变化,其蛋白质的功能可能发生变化。
④蛋白质的一级结构与分子病
蛋白质的氨基酸序列改变可以引起疾病,人类有很多种分子病已被查明是某种蛋白质缺乏或异常。这些缺损的蛋白质可能仅仅有一个氨基酸发生异常所造成的,即所为的分子病。如镰状红细胞贫血症(HbS)。
(2)蛋白质高级结构与功能的关系
①高级结构是表现功能的形式 蛋白质一级结构决定空间构象,只有具有高级结构的蛋白质才能表现出生物学功能。
②血红蛋白的空间构象变化与结合氧
血红蛋白(Hb)是由α2β2组成的四聚体。每个亚基的三级结构与肌红蛋白(Mb)相似,中间有一个疏水“口袋”,亚铁血红素位于“口袋”中间,血红素上的Fe2+能够与氧进行可逆结合。当第一个O2与Hb结合成氧合血红蛋白(HbO2)后,发生构象改变犹如松开了整个Hb分子构象的“扳机”,导致第二、第三和第四个O2很快的结合。这种带O2的Hb亚基协助不带O2亚基结合氧的现象,称为协同效应。O2与Hb结合后引起Hb构象变化,进而引起蛋白质分子功能改变的现象,称为别构效应。小分子的O2称为别构剂或协同效应剂。Hb则称为别构蛋白。
③构象病 因蛋白质空间构象异常变化――相应蛋白质的有害折叠、折叠不能,或错误折叠导致错误定位引起的疾病,称为蛋白质构象病。其中朊病毒病就是蛋白质构象病中的一种。
例题(单选):蛋白质紫外吸收的最大波长是:
A 250nm&&&&&
B 260nm&&&&&
C 270nm&&&&&
D 280nm&&&&&蛋白质的结构和功能的关系_百度文库
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蛋白质的结构和功能的关系
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蛋白质的空间结构与功能的关系
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  1.一级结构是蛋白质生物学功能的基础,空间结构与蛋白质功能的表现有关。  2.蛋白质构象是其生物活性的基础,构象改变,医学教|育网|收集整理其功能活性也随之改变。  3.构象破坏功能丧失。恢复自然构象,功能恢复。
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