精子发生过程中组蛋白H4乙酰化修饰--《生命的化学》2009年02期
精子发生过程中组蛋白H4乙酰化修饰
【摘要】：精子发生过程中,核心组蛋白N末端区域的某些赖氨酸残基会发生可逆乙酰化。真核细胞中最保守的核心组蛋白H4的乙酰化只限制在四个赖氨酸上(残基5、8、12和16)。研究精子发生过程中乙酰化组蛋白H4,阐述其在组蛋白沉积、基因转录及组蛋白取代等事件中的分子机制,可为进一步研究精子发生的调控机制提供理论依据。
【作者单位】：
【基金】：
【分类号】：Q492
欢迎：、、)
支持CAJ、PDF文件格式，仅支持PDF格式
【引证文献】
中国期刊全文数据库
葛少钦;李建忠;张晓静;;[J];遗传;2011年09期
【参考文献】
中国期刊全文数据库
俞作仁,关纪奎,葛晔华,马静,郭睿,李赛,薛社普,韩代书;[J];科学通报;2002年18期
葛少钦;康现江;刘桂荣;穆淑梅;;[J];遗传;2008年01期
【共引文献】
中国期刊全文数据库
何余湧;;[J];黑龙江畜牧兽医;2010年23期
史本涛;[J];中华男科学;2004年04期
蔡志明;孙亮;唐爱发;;[J];中国男科学杂志;2010年01期
罗兰;张闻;张彦;曾慧芳;李清;;[J];昆明理工大学学报(自然科学版);2011年02期
秦文松;刘英;段金良;;[J];中国计划生育和妇产科;2011年04期
韩坤煌;张子平;王艺磊;邹志华;;[J];生物技术通报;2010年07期
曾彬;李慕军;;[J];生殖与避孕;2010年05期
王随心;张玉华;李向阳;葛少钦;;[J];生命的化学;2011年03期
葛少钦;康现江;刘桂荣;穆淑梅;;[J];遗传;2008年01期
白莉雅;肖遥;滑国华;杨利国;;[J];中国奶牛;2010年09期
中国重要会议论文全文数据库
董武子;庄淑珍;窦忠英;;[A];全国首届动物生物技术学术研讨会论文集[C];2004年
中国博士学位论文全文数据库
李立;[D];中南大学;2008年
中国硕士学位论文全文数据库
杜颖;[D];中国协和医科大学;2008年
于俊娜;[D];华中农业大学;2009年
刘伟平;[D];扬州大学;2010年
王竹伟;[D];甘肃农业大学;2011年
杜青之;[D];华中农业大学;2011年
【二级引证文献】
中国期刊全文数据库
葛少钦;李向阳;李建忠;段斐;;[J];生命的化学;2012年03期
【二级参考文献】
中国期刊全文数据库
邹向阳;李连宏;;[J];国际遗传学杂志;2006年01期
贾咏存;魏莎莉;;[J];国际遗传学杂志;2006年04期
孙晓冬,葛晔华,马静,俞作仁,李赛,薛社普,韩代书;[J];中国科学(C辑:生命科学);2002年04期
孙晓冬,马静,葛烨华,王永潮,薛社普,韩代书;[J];解剖学报;2001年03期
俞作仁,孙晓冬,关纪奎,薛社普,韩代书;[J];解剖学报;2002年06期
;[J];Chinese Science B2000年08期
孙晓冬,马静,葛晔华,李赛,俞作仁,薛社普,韩代书;[J];科学通报;2002年02期
俞作仁,关纪奎,葛晔华,马静,郭睿,李赛,薛社普,韩代书;[J];科学通报;2002年18期
孙晓冬,俞作仁,马静,葛晔华,李赛,薛社普,韩代书;[J];实验生物学报;2002年01期
【相似文献】
中国期刊全文数据库
,A.W.V[J];解剖学研究;1989年02期
;[J];国外科技资料目录(医药卫生);2000年06期
杨纯,张育辉;[J];汉中师范学院学报;2003年03期
顾蔚;车娜克;单玉龙;王喆之;;[J];西北大学学报(自然科学版);2006年06期
冯雪莹;韩代书;;[J];中国组织化学与细胞化学杂志;2010年05期
Groudine M
,Conkin KF
,陈洪林;[J];国际遗传学杂志;1986年03期
曹筱梅;[J];动物学研究;1989年01期
张旭晨,王所安;[J];动物学报;1992年04期
张贵学;贺桂馨;张大鹏;;[J];东北农业大学学报;1993年02期
林君卓,翁幼竹,方永强,洪万树;[J];台湾海峡;2001年01期
中国重要会议论文全文数据库
洪水根;倪子绵;薛如;孙涛;刘桂杰;韩俊雁;;[A];中国细胞生物学学会第五次会议论文摘要汇编[C];1992年
何莹;侯林;杨万喜;;[A];“基因、进化与生理功能多样性”海内外学术研讨会暨中国生理学会第七届比较生理学学术会议论文摘要[C];2009年
王彦平;王亮;李俊杰;周光斌;朱士恩;;[A];中国畜牧兽医学会动物繁殖学分会第十五届学术研讨会论文集（下册）[C];2010年
康现江;穆淑梅;郭明申;葛少钦;李根亮;;[A];中国甲壳动物学会第十一届年会暨学术研讨会论文摘要集[C];2011年
袁秀堂;周一兵;;[A];贝类学会第七次会员代表大会暨第十一次学术讨论会摘要[C];2003年
马全红;郭睿;王海坤;王会珍;葛晔华;马静;陈咏梅;韩代书;;[A];中国细胞生物学学会2005年学术大会、青年学术研讨会论文摘要集[C];2005年
彭彬;张仁东;邓显忠;万勇;杨正伟;;[A];解剖学杂志——中国解剖学会2002年年会文摘汇编[C];2002年
张明凤;赵云龙;;[A];中国动物学会甲壳动物学分会、中国海洋与湖沼学会甲壳动物学分会2004年甲壳动物学分会会员代表大会暨学术年会论文摘要集[C];2004年
孙广峰;王达利;魏在荣;罗志军;聂开瑜;金文虎;;[A];中国药理学会第七届全国生殖药理学术交流会论文摘要汇编[C];2011年
桂耀庭;唐爱发;余振东;张立兵;张键荣;李贤新;蔡志明;;[A];第一届中华医学会生殖医学分会、中国动物学会生殖生物学分会联合年会论文汇编[C];2007年
中国重要报纸全文数据库
上海交通大学医学院附属仁济医院上海市人类精子库
杜宏伟　上海市男科学研究所
李铮;[N];东方早报;2011年
王春;[N];科技日报;2010年
张建松;[N];人民日报海外版;2010年
唐闻佳;[N];文汇报;2010年
曹继军;[N];光明日报;2010年
张楠?嘉木;[N];中国证券报;2008年
刘长亮;[N];农村医药报（汉）;2008年
易善永;[N];健康报;2006年
石磊;[N];中国石化报;2005年
周勇;[N];中国医药报;2006年
中国博士学位论文全文数据库
张腾飞;[D];复旦大学;2011年
李慕军;[D];广西医科大学;2012年
鲁爽;[D];中国协和医科大学;2009年
邢俊;[D];南京医科大学;2009年
郭大玮;[D];山西医科大学;2004年
刘边疆;[D];南京医科大学;2011年
葛少钦;[D];河北大学;2008年
张磊;[D];中国农业大学;2004年
周作民;[D];南京师范大学;2003年
沙家豪　;[D];南京师范大学;2003年
中国硕士学位论文全文数据库
晏正碧;[D];西南大学;2011年
鲁可可;[D];南京医科大学;2004年
袁娲;[D];南京医科大学;2005年
曹志国;[D];中国人民解放军军事医学科学院;2005年
张立飞;[D];浙江大学;2003年
任艳玲;[D];东北林业大学;2006年
余周;[D];重庆医科大学;2007年
杨立;[D];昆明医学院;2008年
柳强;[D];内蒙古农业大学;2009年
周其赵;[D];南方医科大学;2010年
&快捷付款方式
&订购知网充值卡
400-819-9993扫二维码下载作业帮
3亿+用户的选择
下载作业帮安装包
扫二维码下载作业帮
3亿+用户的选择
以下哪种组蛋白不属于核小体的核心蛋白 A．H1 B．H2A C．H2B D．I-13 E．H4 原因,
作业帮用户
扫二维码下载作业帮
3亿+用户的选择
核小体是八聚体,由h2a,h2b,h3,h4各2个构成,为核心组蛋白,h1不属于核心蛋白,h3,h4这两个在进化上最保守.该题选A
为您推荐：
其他类似问题
扫描下载二维码您的位置： &
MCM与核心组蛋白基因的负相关表达模式的初步探讨
优质期刊推荐核心组蛋白_百度百科
清除历史记录关闭
声明：百科词条人人可编辑，词条创建和修改均免费，绝不存在官方及代理商付费代编，请勿上当受骗。
核心组蛋白
核心组蛋白，染色体核心组蛋白分子作为各种炎症因子和炎症信号转录“开关”分子的功能，其活性受组蛋白转乙酰酶/脱乙酰酶(HAT/HDAC)的调节。HAT活性增高，组蛋白分子过乙酰化，DNA表现为解链效应，促进基因转录；而HDAC活性增高则出现相反的效应，基因转录变沉默。HAT和HDAC的动态平衡对基因的转录活性和炎症反应程度的调节起关键作用。
核心组蛋白成分组分
几乎所有真核细胞染色体的组蛋白均可分成5种主要的组分，分别用字母或数字命名，命名方法也不统一，如H1或称F1，Ⅰ;H2A或称F2A2，Ⅱb1；H2B或称F2B，Ⅱb2；H3或称F3，Ⅲ；H4或称F2A1，Ⅳ。有核的红细胞或个别生物体中，还存在特别的组蛋白成分，红细胞中为H5或F2C，Ⅴ，鲑鱼组织中为H6或T。H2A、H2B、H3、H4组成核小体的核心，也称核心组蛋白。根据组蛋白的一级结构，又可将它们分为3种类型:赖氨酸含量特别丰富的组蛋白(H1);赖氨酸含量较丰富的组蛋白（H2A和H2B）;精氨酸含量丰富的组蛋白（H3和H4）。从整体来说，组蛋白在进化过程中保守性很强。其中H1变化较大，H3和H4变化最小。如对小牛胸腺的5种组蛋白，豌豆苗组蛋白的H3、H4和兔胸腺组蛋白H1等的一级结构比较中发现，小牛胸腺和豌豆苗的组蛋白H4间只在60位和77位上的两个氨基酸残基不同。但已知的真菌和原生动物的组蛋白的部分一级结构和动、植物的组蛋白间的差异较大。
核心组蛋白合成后修饰
这是形成组蛋白各组分微不均一性的主要原因。修饰的方式有：①乙酰化。有两种，一种是H1、H2A、H4组蛋白的氨基末端乙酰化，形成-乙酰丝氨酸，组蛋白在细胞质内合成后输入细胞核之前发生这一修饰。二是在H2A、H2B、H3、H4的氨基末端区域的某些专一位置形成-乙酰赖氨酸。②磷酸化。所有组蛋白的组分均能磷酸化，在期间，H1的1～3个丝氨酸可以磷酸化。而在时期，H1有3～6个丝氨酸或苏氨酸发生磷酸化，其他四个核心组蛋白的磷酸化可以发生在氨基末端区域的丝氨酸残基上。组蛋白的磷酸化可能会改变组蛋白与DNA的结合。③甲基化。仅发现于H3的9和27位和H4的20位的赖氨酸，鸭红细胞组蛋白H1和H5的组氨酸。④ADP-核糖基化。组蛋白H1、H2A、H2B及H3和多聚ADP-核糖的共价结合，ADP-核糖基化被认为是在真核细胞内启动复制过程的扳机。
核心组蛋白非组蛋白
中一大群分子量的蛋白质的总称。真核细胞的非组蛋白可能有100种以上。由于非组蛋白本身具有聚合特性，它们和组蛋白、核酸等也有结合能力，用电泳和层析技术完全分离非组蛋白比较困难，用双向电泳技术曾在兔肝和诺维科夫肝癌细胞分别分离到69个和84个组分。非组蛋白大致包含下列三类蛋白质：①细胞核内大量的酶。包括DNA合成及修复过程中的DNA多聚酶和连接酶，核糖核酸(RNA)聚合酶，以及核酸和蛋白质如组蛋白在修饰过程中所需要的酶；②在染色体中起结构作用的蛋白质；③其他尚未阐明功能的蛋白质。非组蛋白在各种组织和细胞的分化及发育过程中以及在正常向肿瘤细胞的转化过程中均会发生变化。各种不同的动物和组织中的非组蛋白成分也有较大的变化。非组蛋白能够选择性地和同源DNA结合，它们在RNA聚合酶作用下在体外能促进DNA的，所以有人认为染色质中的具有专一功能的非组蛋白在转录的选择性调控上起重要作用。
清除历史记录关闭自体乙酰化诱饵蛋白酵母双杂合筛选体系的建立--《山西医科大学》2004年博士论文
自体乙酰化诱饵蛋白酵母双杂合筛选体系的建立
【摘要】：以DNA为模板的细胞核活动如：转录、复制、重组和修复都发生于染色体中。 而染色体结构与核心组蛋白H2A、H2B、H3和H4密切相关。染色体的基本单位─核小体由两个分子的H2A、H2B、H3、H4与其外围缠绕的约150bpDNA片段组成。核小体的形成还需要组蛋白－组蛋白之间，组蛋白－DNA之间的结合反应，这些反应主要发生于核心组蛋白中心结构域，即：组蛋白折叠区域。所有核心组蛋白N’末端为“活动尾”，这些“活动尾”突出于核小体之外而无固定构像。同时敲除酵母细胞组蛋白H3和H4基因或H2A和H2B基因将导致细胞死于G2/M期。
许多翻译后的修饰可以发生在组蛋白尾，这些修饰包括：乙酰化、甲基化、磷酸化、泛蛋白化等。组蛋白呈高度碱性，上述修饰可改变组蛋白的荷电情况；这样会对紧凑型结构的染色体产生较大影响。通常，呈紧凑型结构的染色体不易与蛋白因子结合并阻止蛋白因子与DNA的后续反应。乙酰化后的组蛋白尾与基因组DNA反应的Km值远远高于非乙酰化组蛋白尾。亦即：乙酰化组蛋白与DNA反应减弱，从而有利于蛋白因子与DNA结合,寻找到相对应的DNA元件。通常，高水平乙酰化组蛋白有利于转录激活，低水平乙酰化组蛋白导致转录抑制／沉默。已知乙酰化组蛋白可以结合蛋白中高度保守序列─bromodomain,含bromodomain的蛋白大都为转录激活蛋白因子。甲基化组蛋白可以结合chromodomain,这一结构域常见于转录抑制蛋白因子中。除乙酰化外，其它组蛋白修饰如：磷酸化、甲基化和泛酸化也与特异性基因转录调节有关。
此外，不同的组蛋白修饰之间相互作用,如:组蛋白H3S10磷酸化可以促进H4K14的乙酰化,H4R3甲基化可增强H4K8乙酰化等。
上述证据倾向于支持这种观点：每种组蛋白修饰可以被其它蛋白或蛋白结构域所解读，从而引发不同的生物学过程。2000年, David Allis 首次提出了”组蛋白密码”假说，该假说认为不同形式修饰的组蛋白可以作为特定的信号被蛋白因子识别，这些蛋白因子在包含相应组蛋白修饰的基因组区域实施其功能。
到目前为止，所有与修饰后组蛋白结合的蛋白鉴定仅限于生物化学方
法，而在基因组范围内的筛选工作还很少，有报道在细胞内表达异源性的蛋白激酶，用双杂合试验进行翻译后修饰特异性结合蛋白的筛选。如：在酵母中表达酪氨酸激酶或在大肠杆菌中表达哺乳动物丝氨酸／苏氨酸激酶，以使底物磷酸化后再用双杂合试验来进行筛选。由于磷酸化过程依赖于传统的酶－底物反应（反式作用），如果外源性的酶难以从宿主细胞中众多的蛋白中识别特异蛋白底物则接下来的筛选可能失败。因此，为提高底物磷酸化的效率，增加“诱饵”蛋白的特异性就必须过量表达激酶，而这样可使宿主细胞中蛋白被不当修饰导致细胞生长停滞。
为使细胞内酵母双杂合试验“诱饵”蛋白能特异地、持续修饰，我们将Gcn5 HAT结构域和组蛋白H3尾相连，这样酶与底物的物理性连接可能使“自体催化”现象发生在一个蛋白分子内而产生高效率的乙酰化修饰。我们将组蛋白H3尾（1-59位氨基酸）与Gcn5(18-252位氨基酸)野生型相连,再连接Gal4DNA结合结构域和HA；用无HAT 活性的Gcn5 变异体作为对照。将含有上述融合蛋白ORF的质粒和载体对照分别转入酵母细胞中(PJ69-4α)，用抗HA和抗组蛋白H3K9/K14乙酰化抗体检测酵母全细胞提取液中人工融合蛋白的工作情况。结果显示与Gcn5 野生型相连的组蛋白H3/H4被乙酰化,而与变异体Gcn5 F221A连接的组蛋白H3却无乙酰化。这个现象在其它嵌合蛋白中也得到了印证，如将GST 取代HA,质粒在大肠杆菌中表达，也得到同样结果。重要的是，用抗非乙酰化H3抗体检测在酵母细胞中表达的融合蛋白，与Gcn5野生型相连接的组蛋白H3的信号很弱,表明Gcn5野生型自体催化效率很高。这些结果说明以下问题：
1、Gcn5在融合蛋白中,尽管有Gal4 DBD和HA的存在,仍然能够催化其连接的底物。如此，其它HAT也有可能在类似的融合蛋白中起作用。
2、Gcn5在融合蛋白中仍具有底物特异性。
3、对于Gcn5　HAT催化活性丧失的变异型(F221A)，尽管连接了底物，但仍然不能行使转乙酰基的功能；因此，这一重组体可以用来作为阴性对照以排除与组蛋白乙酰化无关的反应。
4、尽管在酵母细胞内有多种HAT,其中至少两种HAT可以乙酰化组蛋白H3；但没有一种HAT可以催化融合蛋白内的组蛋白H3。其中的原因可能是正常情况下细胞内的HAT被转录因子结合到特异的DNA位置，因此内源性
的HAT催化融合蛋白中组蛋白H3乙酰化的可能性甚小。
5、酵母细胞内至少有5种确定的组蛋白脱乙酰化酶(HDACs)以及数种HDAC同源酶,而本试验的结果表明在上述酶同时存在的情况下,融合蛋白的乙酰化作用占主导地位。
总之，对于酵母细胞双杂合筛选试验，融合蛋白GAL4DBD-H3-Gcn5 wt-HA可以作为高特异性、高催化效率的自体催化“诱饵”蛋白；含有Gcn5 野生型的融合蛋白可以用来检测乙酰化结合蛋白，而含有Gcn5F221A的融合蛋白可以筛除与组蛋白乙酰化无关的反应。
我们还构建了GAL4DBD-H4-Gcn5 wt-HA和GAL4DBD-H4-Gcn5 F221A-HA重组体,试验表明: GAL4DBD-H4-Gcn5 wt-HA 融合蛋白有自体乙酰化现象(H4K8)而 GAL4DBD-H4-Gcn5F221A-HA则无。
为检测融合蛋白能否用于酵母双杂合
【学位授予单位】：山西医科大学【学位级别】：博士【学位授予年份】：2004【分类号】：Q51
欢迎：、、)
支持CAJ、PDF文件格式
【参考文献】
中国期刊全文数据库
董蕴源;王正华;王勇献;;[J];上海交通大学学报;2008年05期
【共引文献】
中国期刊全文数据库
王正华;董蕴源;王勇献;;[J];国防科技大学学报;2009年04期
中国博士学位论文全文数据库
黄毅;[D];华中农业大学;2006年
王丽静;[D];中南大学;2009年
中国硕士学位论文全文数据库
谢辛;[D];国防科学技术大学;2009年
曹佳;[D];曲阜师范大学;2011年
【相似文献】
中国期刊全文数据库
任庆虎,童坦君;[J];生物化学与生物物理进展;1997年04期
徐谷峰,王红梅,滕脉坤;[J];生命的化学;2001年05期
王永业,刘宗正;[J];中国生物化学与分子生物学报;1988年05期
陈坚,傅继梁;[J];生命的化学;1998年02期
邱佳菁，李逸平;[J];生命的化学;1999年05期
于建宁;王蒙;王丹秋;李少华;邵根宝;吴彩凤;刘红林;;[J];遗传;2007年02期
卢震,王永潮;[J];科学通报;1998年08期
宋春雷;刘红林;;[J];细胞生物学杂志;2007年01期
孙剑;[J];生命的化学;2004年03期
范玉贞;[J];生物学教学;2001年05期
中国重要会议论文全文数据库
李新刚;陈燕;吴青;刘红利;;[A];中华医学会第八次全国血液学学术会议论文汇编[C];2004年
董军臣;李艳梅;;[A];第七届全国酶学学术讨论会论文摘要集[C];2004年
洪苓苓;马旭东;;[A];中华医学会第12次全国内科学术会议论文汇编[C];2009年
周燕华;贾秀芬;刘慧雯;金明顺;;[A];中国解剖学会第十一届全国组织学与胚胎学青年学术研讨会论文汇编[C];2009年
施绍萍;索生宝;邱建丁;;[A];中国化学会第28届学术年会第14分会场摘要集[C];2012年
韩昱晨;李墨;韩艳玲;刘俊;吴非;;[A];中华医学会病理学分会2010年学术年会日程及论文汇编[C];2010年
赖延东;陈丽萍;林育纯;李道传;李志芳;肖勇梅;魏青;王庆;张波;陈雯;;[A];中国毒理学会生化与分子毒理专业委员会第六届全国学术会议、中国毒理学会遗传毒理专业委员会第五届全国学术会议、广东省预防医学会卫生毒理专业委员会学术会议、广东省环境诱变剂学会学术会议论文汇编[C];2008年
黄百渠;曾庆华;吕延成;孙迎春;;[A];中国细胞生物学学会第七次会议论文摘要汇编[C];1999年
邓增钦;张琦;刘钊;陈忠周;;[A];第十一次中国生物物理学术大会暨第九届全国会员代表大会摘要集[C];2009年
宁澄清;刘礼飞;余聂芳;刘晓宇;;[A];2010年中国药学大会暨第十届中国药师周论文集[C];2010年
中国重要报纸全文数据库
王春;[N];科技日报;2010年
张建松;[N];人民日报海外版;2010年
唐闻佳;[N];文汇报;2010年
曹继军;[N];光明日报;2010年
医学院;[N];新清华;2011年
余志平;[N];中国医药报;2006年
张楠?嘉木;[N];中国证券报;2008年
刘洁;[N];医药经济报;2006年
石磊;[N];中国石化报;2005年
周勇;[N];中国医药报;2006年
中国博士学位论文全文数据库
郭大玮;[D];山西医科大学;2004年
张磊;[D];中国农业大学;2004年
陶丹;[D];东北师范大学;2004年
邵阳光;[D];东北师范大学;2005年
李晓雪;[D];东北师范大学;2003年
张腾飞;[D];复旦大学;2011年
赵艳梅;[D];东北师范大学;2005年
白雪莉;[D];浙江大学;2008年
黄鸿达;[D];中国科学技术大学;2010年
戴津泼;[D];中国协和医科大学;2010年
中国硕士学位论文全文数据库
殷红;[D];苏州大学;2003年
韩会丹;[D];福建医科大学;2011年
王超颖;[D];吉林大学;2004年
李伯玉;[D];重庆大学;2003年
薛红;[D];中国人民解放军军事医学科学院;2004年
郑艳军;[D];吉林大学;2006年
赵国焓;[D];南京师范大学;2007年
丛培宽;[D];浙江大学;2008年
张巨擘;[D];吉林大学;2011年
万艾玲;[D];吉林大学;2006年
&快捷付款方式
&订购知网充值卡
400-819-9993