月度关注热点
【求助】为何SDS-PAGE电泳条带不能完全跑开？（附电泳图）
查看完整版本请点击这里：
已经跑过很多次SDS-PAGE电泳了，之前都不错，但这两天跑的分子量低的部分（即凝胶下端）跑不开了，以前能看到第5条marker,现在第4条marker已经到最下面了,用的电泳槽和电泳时的电压完全一样，试剂也都换新配的，结果还是这样,请大家帮我分析以下吧,谢谢!
这是以前跑的,效果还行.查看完整版本请点击这里：
vvmmoy ( 18:10:50)
我今天又跑了一个,让溴芬兰跑到一半就终止了电泳,但结果和上图一样,只是条带间距离更紧密一些,这个问题大家都没有见过吗?
只好自己顶一下了.
jujuba ( 18:11:03)
小分子量的蛋白质是不容易跑好的，很容易糊掉，一下是我的建议：
1你在帖子上并没有说明你的SDS-PAGE电泳胶的浓度，建议用15%的，在不行就用18%的。这两个胶也不是很好跑，上样量不能大，建议做几个梯度。
2尝试用小肽电泳检测在第4条的稍下方的那个蛋白，电泳过程中使用60V的电压，可能要跑8小时以上。这个方法准能成功！
vvmmoy ( 18:11:21)
我用的是12%的胶，我把浓度升高实验一下，但以前我也是12%的胶啊，不明白了。
BOSS2011 ( 18:11:37)
你的溴酚兰是不是配了很久的了呀，我做的试验中溴酚兰放了很久以后，是会这样的，试试看把溴酚兰重新配一下应该就不会了。
vvmmoy ( 18:11:55)
溴酚兰的确放了很久了，这个原因很有可能，我重新配，再实验
S6044 ( 18:12:12)
注意你的凝胶时间，TEMED用量
应该是胶配的有问题，你的MARKER的条带就不对
kswl870 ( 18:12:28)
也有可能是丙烯酰胺放的过久，坏掉了
我也遇见过，重配了就好了
查看完整回复请点击这里：细胞库/细胞培养
ELISA试剂盒
实验室仪器/设备
原辅料包材
体外检测试剂
SDS-PAGE蛋白质电泳常见问题分析
SDS-PAGE蛋白质电泳常见问题分析
来源：互联网
点击次数：2885
SDS-PAGE电泳主要利用聚丙烯酰胺 的分子筛效应分离蛋白质和核酸，SDS-PAG蛋白质电泳分析可从蛋白质亚基分子量的大小就分离蛋白质。
几乎所有蛋白质电泳分析都在聚丙烯酰胺凝胶上进行，而所有条件总要确保蛋白质解离成单个多肽亚基并进可能减少其相互间的聚集，最常用的就是SDS-Page 电泳技术，关于大家在此过程中经常遇到的问题进行一些讨论：
Q：SDS-PAGE电泳 的基本原理?
A：SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，是在聚丙烯酰胺凝胶系统中引进SDS(十二烷基硫酸钠)，SDS会与变性的多肽，并使蛋白带负电荷，由于多肽结合SDS的量几乎总是与多肽的分子量成正比而与其序列无关，因此SDS多肽复合物在丙稀酰胺凝胶电泳中的迁移率只与多肽的大小有关，在达到饱和的状态下，每克多肽可与1.4g去污剂结合。当分子量在15KD到200KD之间时，蛋白质的迁移率和分子量的对数呈线性关系，符合下式：logMW=K-bX，式中：MW为分子量，X为迁移率，k、b均为常数，若将已知分子量的标准蛋白质的迁移率对分子量对数作图，可获得一条标准曲线，未知蛋白质在相同条件下进行电泳，根据它的电泳迁移率即可在标准曲线上求得分子量。
Q：配胶缓冲液系统对电泳的影响?
A：在SDS-PAGE不连续电泳中，制胶缓冲液使用的是Tris-HCL缓冲系统，浓缩胶是pH6.7，分离胶pH8.9;而电泳缓冲液使用的Tris-甘氨酸缓冲系统。在浓缩胶中，其pH环境呈弱酸性，因此甘氨酸解离很少，其在电场的作用下，泳动效率低;而CL离子却很高，两者之间形成导电性较低的区带，蛋白分子就介于二者之间泳动。由于导电性与电场强度成反比，这一区带便形成了较高的电压剃度，压着蛋白质分子聚集到一起，浓缩为一狭窄的区带。当样品进入分离胶后，由于胶中pH的增加，呈碱性，甘氨酸大量解离，泳动速率增加，直接紧随氯离子之后，同时由于分离胶孔径的缩小，在电场的作用下，蛋白分子根据其固有的带电性和分子大小进行分离。
所以，pH对整个反应体系的影响是至关重要的，实验中在排除其他因素之后仍不能很好解决问题的情况，应首要考虑该因素。
Q：样品如何处理?
A：根据样品分离目的不同，主要有三种处理方法：还原SDS处理、非还原SDS处理、带有烷基化作用的还原SDS处理。
1、还原SDS处理：在上样buffer中加入SDS和DTT(或Beta巯基乙醇)后，蛋白质构象被解离，电荷被中和，形成SDS与蛋白相结合的分子，在电泳中，只根据分子量来分离。一般电泳均按这种方式处理，样品稀释适当浓度，加入上样Buffer，离心，沸水煮5min，再离心加样。
2、带有烷基化作用的还原SDS处理：碘乙酸胺的烷基化作用可以很好的并经久牢固的保护SH基团，得到较窄的谱带;另碘乙酸胺可捕集过量的DTT，而防止银染时的纹理现象。100&l样品缓冲液中10&l 20%的碘乙酸胺，并在室温保温30min。
3、非还原SDS处理：生理体液、血清、尿素等样品，一般只用1%SDS沸水中煮3min，未加还原剂，因而蛋白折叠未被破坏，不可作为测定分子量来使用。
Q：SDS-PAGE电泳凝胶中各主要成分的作用?
A:聚丙烯酰胺的作用：丙烯酰胺与为蛋白质电泳提供载体，其凝固的好坏直接关系到电泳成功与否，与促凝剂及环境密切相关;
制胶缓冲液：浓缩胶选择pH6.7，分离胶选择pH8.9，选择tris-HCL系统，具体作用后面介绍;
TEMED与AP：促凝作用，加速聚丙烯酰胺的凝固;
十二烷基硫酸钠(SDS)：阳离子去污剂，作用有四：去蛋白质电荷、解离蛋白质之间的氢键、取消蛋白分子内的疏水作用、去多肽折叠。
Q：提高SDS-PAGE电泳分辨率的途径?
A：1、聚丙烯酰胺的充分聚合，可提高凝胶的分辨率。建议做法：待凝胶在室温凝固后，可在室温下放置一段时间使用。忌即配即用或4度冰箱放置，前者易导致凝固不充分，后者可导致SDS结晶。一般凝胶可在室温下保存4天，SDS可水解聚丙烯酰胺。
2、一般常用的有氨基黑、考马斯亮蓝、银染色三种染料，不同染料又各自不同的染色方法，具体可参照郭尧君编著的《蛋白质电泳技术手册》P82-103。
Q：“微笑”(两边翘起中间凹下)形带原因?
A：主要是由于凝胶的中间部分凝固不均匀所致，多出现于较厚的凝胶中。
处理办法：待其充分凝固再作后续实验。
Q：“皱眉”(两边向下中间鼓起)形带原因?
A：主要出现在蛋白质垂直电泳槽中，一般是两板之间的底部间隙气泡未排除干净。
处理办法：可在两板间加入适量缓冲液，以排除气泡。
Q：为什么带出现拖尾现象?
A：主要是样品融解效果不佳或分离胶浓度过大引起的。
处理办法：加样前离心;选择适当的样品缓冲液，加适量样品促溶剂;电泳缓冲液时间过长，重新配制;降低凝胶浓度。
Q：为什么带出现纹理现象?
A：主要是样品不溶性颗粒引起的。
处理办法：加样前离心;加适量样品促溶剂。
Q：什么是“鬼带”，如何处理?
A：“鬼带”就是在跑大分子构象复杂的蛋白质分子时，常会出现在泳道顶端(有时在浓缩胶中)的一些大分子未知条带或加样孔底部有沉淀，主要由于还原剂在加热的过程中被氧化而失去活性，致使原来被解离的蛋白质分子重新折叠结合和亚基重新缔合，聚合成大分子，其分子量要比目标条带大，有时不能进入分离胶。但它却于目标条带有相同的免疫学活性，在WB反应中可见其能与目标条带对应的抗体作用。
处理办法：在加热煮沸后，再添加适量的DTT或Beta巯基乙醇，以补充不足的还原剂;或可加适量EDTA来阻止还原剂的氧化。
Q：为什么溴酚蓝不能起到指示作用?
A：我们在实验中常会遇到溴酚蓝已跑出板底，但蛋白质却还未跑下来的现象。主要与缓冲液和分离胶的浓度有关。
处理办法：更换正确pH值的B降低分离胶的浓度。
Q：为什么电泳的条带很粗?
A：电泳中条带很粗是常见的事，主要是未浓缩好的原因。
处理办法：适当增加浓缩胶的长度;保证浓缩胶贮液的pH正确(6.7);适当降低电压;
Q：为什么电泳电压很高而电流却很低呢?
A：这种现象一般初学者易出现。比如电压50v以上，可电流却在5mA以下。主要是由于电泳槽没有正确装配，电流未形成通路。包括：a.内外槽装反;b.外槽液过少;c.电泳槽底部的绝缘体未去掉(比如倒胶用的橡胶皮)。
处理办法：电泳槽正确装配即可。
Q：浓缩胶与分离胶断裂、板间有气泡对电泳有影响吗?
A：这主要出现在初学者中，一般对电泳不会有太大的影响。前者主要原因是拔梳子用力不均匀或过猛所致;后者是由于在解除制胶的夹子后，板未压紧而致空气进入引起的。
小结：本文主要总结了SDS-PAGE蛋白质电泳的原理，蛋白质电泳中蛋白样品的准备，蛋白质电泳中拖尾现象的原因，浓缩胶制备的注意事项。
想了解更多有用的、有意思的前沿资讯以及酷炫的实验方法的你，都可以成为师兄的好伙伴
师兄微信号：shixiongcoming
wudihero007
相关实验方法
本网站所有注明“来源：丁香园”的文字、图片和音视频资料，版权均属于丁香园所有，非经授权，任何媒体、网站或个人不得转载，授权转载时须注明“来源：丁香园”。本网所有转载文章系出于传递更多信息之目的，且明确注明来源和作者，不希望被转载的媒体或个人可与我们联系，我们将立即进行删除处理。
试剂（盒）
丁香通采购热线：400-
Copyright (C)
DXY All Rights Reserved.是否所有的蛋白质都能用SDS-凝胶电泳法测定其分子量?如题说具体点
应该都可以,因为只要该蛋白质能够进行SDS-PAGE电泳,就能根据Marker的位置来判断目的蛋白的大致分子量,但会有误差.
为您推荐：
其他类似问题
不是所有的蛋白质都能用SDS-凝胶电泳法测定其分子量，已发现有些蛋白质用这种方法测出的分子量是不可靠的。包括：电荷异常或构象异常的蛋白质，带有较大辅基的蛋白质（如某些糖蛋白）以及一些结构蛋白如胶原蛋白等。例如组蛋白F1，它本身带有大量正电荷，因此，尽管结合了正常比例的SDS，仍不能完全掩盖其原有正电荷的影响，它的分子量是21,000，但SDS-凝胶电泳测定的结果却是35,000...
扫描下载二维码SDS-PAGE电泳可以对蛋白质定量吗?如果可以,有什么注意事项,准确性怎么样.和紫外吸收法,考马斯亮蓝发比较,有什么优缺点?
不能严格定量,只能互相比较.无论什么染色法,条带亮度会随着染液多少及染色时间的不同而变化,无法严格定量.page的作用更多的是看目的条带的大小,以及两个样品中相同蛋白互相比较多少.不能精确算出是多少ug或ng.
为您推荐：
其他类似问题
扫描下载二维码您现在的位置：&&&正文
SDS-PAGE,蛋白电泳
蛋白电泳手册SDS-PAGE及Western blot蛋白电泳蛋白质的电泳分离是重要的生物化学分离纯化技术之一,电泳是指带电粒子在电场作用下,向着与其电荷相反的电极移动的现象.根据所采用的支持物不同,有琼脂糖凝胶电泳,淀粉凝胶电泳,聚丙烯酰胺凝胶电泳等。其中,聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)由于无电渗作用,样品用量少(1-100&g)，分辨率高，凝胶机械强度大,重复性好以及可以通过调节单体浓度或单体与交联剂的比例而得到孔径不同的凝胶等优点而受到广泛的应用。PAGE原理聚丙烯酰胺凝胶是由丙烯酰胺 (简称Acr) 和交联剂N，N&&亚甲基双丙烯酰胺（简称Bis）在催化剂作用下，聚合交联而成的具有网状立体结构的凝胶，并以此为支持物进行电泳。 聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）可根据不同蛋白质分子所带电荷的差异及分子大小的不同所产生的不同迁移率将蛋白质分离成若干条区带。SDS-PAGE原理SDS是一种阴离子表面活性剂，能打断蛋白质的氢键和疏水键，并按一定的比例和蛋白质分子结合成复合物，使蛋白质带负电荷的量远远超过其本身原有的电荷，掩盖了各种蛋白分子间天然的电荷差异。因此，各种蛋白质-SDS 复合物在电泳时的迁移率，不再受原有电荷和分子形状的影响，而只是棒长的函数。这种电泳方法称为SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳（简称SDS&PAGE）。实验使用过程中，还加入DTT或者巯基乙醇，以打开蛋白间的二硫键，破坏蛋白质的四级结构。SDS&PAGE最常采用垂直板不连续系统（分离胶与浓缩胶）。索引蛋白电泳（SDS-PAGE）&&&&&&&&电泳试剂总表&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&制胶&&&&&&&&&&&&上样及电泳&&&&&&&&染色蛋白提取蛋白定量Bradford蛋白浓度测定试剂盒使用说明BCA蛋白浓度测定试剂盒使用说明Lowry蛋白浓度测定试剂盒使用说明蛋白分子量标准（图）考马斯蛋白胶快速染色液Western blotWestern blotting DAB检测试剂盒Western blotting ECL化学发光检测试剂盒Western blotting 试剂盒使用说明蛋白电泳试剂（部分试剂可以相互替换）系号货号名称1T8060TRIS& 三羟甲基氨基甲烷2G8200Glycine&& 甘氨酸3S8010SDS&& 十二烷基硫酸钠4A8080Acrylamide&&& 丙烯酰胺5M8200N,N-Methylene Bisacrylamide甲叉双丙烯酰胺6A8090Ammonium Persulfate&& 过硫酸胺7D8220DTT&& 二硫苏糖醇8M8210&-Mercaptoethanol& &-巯基乙醇9T8090TEMED&& 四甲基乙二胺10A101030%丙烯酰胺（29:1）11S10514XSDS-PAGE分离胶缓冲液（PH=8.8）12S10524XSDS-PAGE浓缩胶缓冲液（PH=6.8）13P10164&蛋白上样缓冲液(含&-巯基乙醇)14P10154&蛋白上样缓冲液(含DTT)15D10701M DTT16A103010%过硫酸氨17T10201M Tris-HCL (PH6.8)18T10101.5M Tris-HCL(PH8.8)19S101010%SDS20T10705&Tris-甘氨酸电泳缓冲液SDS-PAGE如今已形成成熟的方案，实验室可根据自己的情况和习惯来选择试剂。如选择1、2、3、4、5、6、7、8、9全部试剂可自己配制。也可以选择配制好的试剂。如10、11、12、13/14、16、9、20。还可选择10、13/14、16、9、17、18、19、20。一，制胶凝胶配制表（一）　分离胶12%分离胶10%分离胶8%浓缩胶（3%）总体积10ml10ml10ml5ml4X分离胶缓冲液（PH8.8）2.5ml2.5ml2.5ml04X浓缩胶缓冲液（PH6.8）0001.2530%丙烯酰胺(29:1)4ml3.32.70.5ddH2O3.4ml4.1ml4.7ml3.2ml10%过硫酸铵100ul100ul100ul75ulTEMED10ul10ul10ul7.5ul&凝胶配制表（二）　分离胶12%分离胶10%分离胶8%浓缩胶（3%）总体积10ml10ml10ml5ml30%丙烯酰胺(29:1)4ml3.3ml2.7ml0.5ml1M Tris-HCL (PH6.8)0000.625ml1.5M Tris-HCL(PH8.8)2.5ml2.5ml2.5ml010%SDS100ul100ul100ul50ulddH2O3.3ml4.0ml4.6ml3.75ml10%过硫酸铵100ul100ul100ul75ulTEMED10ul10ul10ul7.5ul常规SDS-PAGRE凝胶可按上表一或者表二配制。TEMED和10%过硫酸铵最后加，在加入前需混匀前面所加试剂。10%过硫酸铵在4℃有效期为一周，TEMED易挥发，使用后请盖紧瓶盖。在常温下胶30分钟内可以凝固，如温度过低，可放37℃温箱凝固。灌完分离胶后，轻轻的加1ml ddH2O封上层，胶凝固后可见到分界线。灌浓缩胶时，先倾去水层，再用吸纸吸干。灌浓缩胶后立刻插入梳子。浓缩胶凝固后，放入电泳液中(让电泳液漫过加样孔)，轻轻的拨出梳子，可防加样孔变形。配制量可按上表等比加减。如果所用胶浓度与上面不同，可自行调整，主要是加减30%丙烯酰胺的量（需要浓度&总体积/30%），最后用水补足总体积。二，上样及电泳取3体积蛋白样品加入1体积4&蛋白上样缓冲液，混匀，沸水浴5分钟。冷却后离心取上清上样，一般还在样品的相临孔加上蛋白Marker。上样前将5&Tris-甘氨酸电泳缓冲液稀释成1&(100ml加入400ml双蒸水混匀)。一般在浓缩胶时电压80V，分离胶时电压120V。在目标蛋白跑到合适的地方，停止电泳。取下胶染色或者再进行下一步实验。注意事项1. SDS与蛋白质的结合按质量成比例（即：1.4gSDS/g蛋白质），蛋白质含量不可以超标，否则SDS结合量不足。2. 用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定蛋白质相对分子量时，必须同时作标准曲线。不能利用这次的标准曲线作为下次用。并且SDS-PAGE测定分子量有10％误差，不可完全信任。3. 有些蛋白质由亚基（如血红蛋白）或两条以上肽链（&-胰凝乳蛋白酶）组成的，它们在巯基乙醇和SDS的作用下解离成亚基或多条单肽链。因此，对于这一类蛋白质，SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定的只是它们的亚基或是单条肽链的相对分子量。4. 有的蛋白质（如：电荷异常或结构异常的蛋白质；带有较大辅基的蛋白质）不能采用该法测相对分子量。5. 如果该电泳中出现拖尾、染色带的背景不清晰等现象，可能是SDS不纯引起。三，染色蛋白电泳完后，取出电泳玻璃板，小心撬开玻板（一般胶会附在长玻板，即凹玻板一面），用刀片小心切开分离胶与浓缩胶的交界处。丢弃浓缩胶，再用刀在胶左右两边与玻板凸起交界处各画一刀，放入电泳液中，一般胶会自然滑入溶液中。可进行下一步染色。我公司所产蛋白快速染色液，可在半小时内染出结果，详情请见附四（P1300）。附一，蛋白提取货号名称说明R0010高效RIPA组织/细胞裂解液产品简介：在普通RIPA的基础上改进而来,含蛋白酶抑制剂及磷酸酶抑制剂(配有一支PMSF).R0020RIPA组织/细胞裂解液RIPA经典配方，适于绝大多数蛋白-蛋白相互作用的免疫实验。组成： 50 mM Tris-HCl (pH 7.4), 150 mM NaCl, 1% NP-40, 0.1% SDS.(配有一支PMSF) 保存： 4 &C避光R0030非变性组织/细胞裂解液非变性条件下裂解的蛋白产物最大限度地保留了蛋白的特性和功能，如抗原-抗体结合或酶学活性，因此适宜于进行免疫共沉淀。本系列试剂随同配送一支PMSF，请收到后-20℃保存。RIPA裂解液4℃保存，如发现有少量沉淀，可常温放置半小时，沉淀可消失，不影响使用。操作步骤：根据使用量，取每1mlRIPA加入10ul PMSF。使PMSF的最终浓度为&1mM。混匀备用（PMSF现用现加）。1，样品前处理：对于细胞：贴壁细胞用PBS洗一遍，悬浮细胞直接离心收集，按照6孔板每孔细胞量加入150-250微升裂解液的比例加入裂解液。用枪吹打数下，使裂解液和细胞充分接触。对于组织样品：把组织剪切成细小的碎片。按照每20毫克组织加入150-250微升裂解液的比例加入裂解液。(如果裂解不充分可以适当添加更多的裂解液，如果需要高浓度的蛋白样品，可以适当减少裂解液的用量) 。 用玻璃匀浆器匀浆，直至充分裂解。2，后处理：将裂解后的样品g离心3-5分钟（对应小离心机为16000转），取上清，即可进行后续的PAGE、Western和免疫沉淀等操作。注：本系列蛋白提取试剂所提取的蛋白由于含有去污剂，所以不适合于Bradford蛋白浓度测定试剂盒，请选择BCA法或者Lowry法。附二，蛋白定量蛋白含量测定是以标准蛋白作为对照，根据蛋白浓度不同，吸光值不同而达到定量的目的。有些方法是理解蛋白本身的吸光值（紫外光谱吸收法）来定量，但更多的是用染料对蛋白进行染色，利用染料与蛋白结合显出与原染料及蛋白不同的吸光值来定量的。后一种方法应用更普遍。蛋白定量方法的选择，应该考虑到蛋白结构（标准品选择）、蛋白溶液内干扰物等因素的影响。货号名称组成说明PC0010Bradford蛋白浓度测定试剂盒5&G250染色液100ml2-8℃干扰物质少， Tris、糖、甘油、巯基乙醇、氨、EDTA等均不干扰测定。BSA(5 mg/ml)1ml-20&CPBS稀释液30ml2-8℃PC0020BCA蛋白浓度测定试剂盒BCA Reagent&&&&&&&&&&&&&&&&&& 100ml2-8℃BCA法的显著优点是不受去垢剂的影响。Cu Reagent3.0ml2-8℃BSA(5 mg/ml)1ml-20&CPBS稀释液30ml2-8℃PC0030Lowry法蛋白浓度测定试剂盒Folin酚甲试剂A 200ml2-8℃Lowry法测定较为不受脂类物质干扰，适于脂类含量较高的样品测定。也能耐受相当浓度的去垢剂如SDS。Folin酚甲试剂B&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&& 5ml2-8℃Folin酚乙试剂20ml2-8℃BSA(5 mg/ml)1ml-20&CPBS稀释液30ml2-8℃&&&&&&&&附三，蛋白分子量标准（图）附四，考马斯蛋白胶快速染色液(P1300)考马斯亮蓝蛋白胶快速染色液是一种即用型快速灵敏而且安全的染液，用于SDS&&PAGE或者非变性胶的快速染色，在半小时内就可以出结果。灵敏度达10ng。使用方法：1.将电泳后的 PAGE 胶（以8cm&10 cm大小为例）取下放入容器中，加入 50 ml 双蒸水或去离子水，加热至沸腾后停止，（可选：继续在脱色摇床上摇动5 分钟），弃去水溶液。2.加入 20 ml 至 25 ml 快速染色液（按盛胶容器的大小而定，以浸没胶面为准），加热至沸腾后保持沸腾状态 30-60 秒，停止加热后继续在脱色摇床上摇动 5-10 分钟，弃去染色液（此时蛋白条带应已可见）。3.加入约 50 ml 水，加热至沸腾后保持沸腾状态 30-60 秒，停止加热后继续在脱色摇床上摇动 5-10 分钟，换水即可完成脱色，观察结果。注意事项：1染色前的清洗步骤（第一步）中，水的质量非常重要，质量越好灵敏度越高，研究证明，若用自来水加热清洗，染色效果与灵敏度仅与常规甲醇考马斯亮蓝染色（分子克隆第二版）相同。2脱色时可用自来水清洗。3若要得到无背景的染色胶，可重复脱色步骤或将胶放在水中隔夜。4经本产品染色的 PAGE 胶，胶的缩涨度小于 5%，染色后的胶可在水中放置数月而无明显脱色。5每次加热后，继续在脱色摇床上摇动 5 分钟，可增强染色效果。本染色液有轻微腐蚀性，请带手套操作，染色效果与灵敏度仅与常规甲醇考马斯亮蓝染色（分子克隆第二版）相同。2脱色时可用自来水清洗。3若要得到无背景的染色胶，可重复脱色步骤或将胶放在水中隔夜。4经本产品染色的 PAGE 胶，胶的缩涨度小于 5%，染色后的胶可在水中放置数月而无明显脱色。5每次加热后，继续在脱色摇床上摇动 5 分钟，可增强染色效果。本染色液有轻微腐蚀性，请带手套操作
（来源：北京索莱宝科技有限公司）
关注本网官方微信 随时阅权威资讯
全年征稿 / 资讯合作
联系邮箱：
版权与免责声明
凡本网注明“来源：中国化工仪器网”的所有作品，版权均属于中国化工仪器网，转载请必须注明中国化工仪器网，，违反者本网将追究相关法律责任。
本网转载并注明自其它来源的作品，目的在于传递更多信息，并不代表本网赞同其观点或证实其内容的真实性，不承担此类作品侵权行为的直接责任及连带责任。其他媒体、网站或个人从本网转载时，必须保留本网注明的作品来源，并自负版权等法律责任。
如涉及作品内容、版权等问题，请在作品发表之日起一周内与本网联系，否则视为放弃相关权利。
食品安全监管工作中少不了食品检测，随着科技快
7月29日，由浙江省大型仪器协作共用办公室和浙江省分析测试协会，会同北京普析通用
近几年，模块化仪器在测试测量市场发展迅速，是德科技也在四年前进入这个领域，这是
近几年，模块化仪器在测试测量市场发展迅速，是德科技也在四年前进入这个领域，这是
第八届慕尼黑上海分析生化展（analytica China 2016）将于-12日在上海新国际博览中心拉开帷幕。
为了进一步作好BCEIA2017的展览筹备工作，中国分析测试协会将于8月在北京市和上海市召开参展说明会