蛋白质为什么难溶于乙醇 蛋白质

来源：蜘蛛抓取(WebSpider) 时间：2018-06-08 03:43 标签： 蛋白质不溶于乙醇
【中学】为什么蔗糖溶于水而不溶于无水乙醇呢？【化学吧】_百度贴吧
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【中学】为什么蔗糖溶于水而不溶于无水乙醇呢？收藏
这是蔗糖的结构式供大家参考，蔗糖和乙醇都存在羟基，为什么不能溶呢？分子之间不会因为形成氢键而增大溶解度吗？
现在中学已经教这个了嘛。。。大学告诉我乙醇是半极性广谱溶剂，但是对糖类蛋白质和间苯三酚等物质无能为力。对强极性的离子盐也难以溶解，特别的某些酯类也不能溶于冷乙醇，只能溶于热乙醇。仅供参考
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【求助】乙醇沉淀出来蛋白溶解不了
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向发酵液中加入60％的乙醇后，离心出来的蛋白沉淀我用的是50mMPbs溶解，沉淀看起来特别的粘稠状，混匀后过夜还是溶液不了，请高人指点！！谢谢不知道还有没有其他的缓冲液能溶解？
不知道邀请谁？试试他们
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蛋白变性了？
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你把DNA也沉淀出来了!建议用3-5倍体积丙酮沉淀!
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应该不是DNA，发酵液不是细菌裂解液，里面不会有的。60%的乙醇很容易使蛋白变性的，操作时注意保持低温，可以将发酵液和乙醇均用冰盐水浴，加入乙醇的过程要缓慢，这样就好些。最后的沉淀可能有部分不溶，但对结果影响不大。我在做酶的纯化，用75%乙醇沉淀，得到的蛋白也有不溶物，但是对酶活没有多大影响。
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关于丁香园&& && &&蛋白质溶解乙醇
蛋白质溶解乙醇
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蛋白质能溶于冰醋酸和吡啶得等有机溶剂吗?
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除了少数蛋白,一般蛋白溶于水,醋酸如果是纯的不溶吡啶一般不溶
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扫描下载二维码乙醇沉淀蛋白质有哪些注意事项
乙醇沉淀蛋白质有哪些注意事项但我不是做实验，这是老师出的一道题。
这就是五变参数：蛋白质含量,离子强度,溶液pH值,乙醇浓度,溶液温度.1.蛋白质含量,愈高,共沉多；反之,分离愈彻底.当然有度.溶液太稀了,成本高.2.离子强度：这与介电强度有关.3.溶液pH值：调到目标蛋白等电点周围.4.乙醇浓度：一般来说乙醇浓度多少,与目标蛋白的分子量有关：比如8%,可沉淀纤维蛋白原,20%可沉淀球蛋白,40%可沉淀白蛋白等等,当然,乙醇浓度与溶液pH值配合使用.加入乙醇不能过快,防止局部过浓.要边加边摇动. 否则,共沉多!或者局部变性.5.溶液温度：必须低温,乙醇反应是个放热反应,如果温度高,可引起蛋白质变性,不可逆的变形.这五变参数,要综合,动态的调整,可达到精确分离蛋白质的作用.
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与《乙醇沉淀蛋白质有哪些注意事项》相关的作业问题
又是你.这个真的是个很小的知识点.看完变性原因和致变因素两段,应该秒懂. 再问： 怎么，我们认识吗？ 再答： no。。。连着回答了你两个类似的问题而已
先加入蛋白液溶解,加入NaCl（盐析）降低蛋白质溶解度,形成过饱和溶液,再加入乙醇现象会更明显些
在混合组分的溶液中加人与该溶液能互溶的溶剂,通过改变溶剂的极性而改变混合组分溶液中某些成分的溶解度,使其从溶液中析出.在含有糖类或蛋白质的水溶液中,分次加入乙醇,使含醇量逐步增高,逐级沉淀出分子量段由大到小的蛋白质、多糖、多肽在含皂苷的乙醇溶液中分次加入乙醚或丙酮可使极性有差异的皂苷逐段沉淀出来等.
核酸中的DNA不溶于乙醇,而核酸中的蛋白质溶于乙醇所以能利用乙醇分离出核酸中的DNA
酒精也就是乙醇 化学式：c2h6o甲烷；ch4蛋白质的种类非常多,写不出化学式和通式的.
是不是这个实验啊1、取1支试管,加入1ml卵蛋清溶液,再加入2%硫酸铜溶液1滴,观察沉淀生成.2、再向试管中加入过量的饱和硫酸铜溶液,观察沉淀的溶解.盐溶液（比如硫酸铜）使蛋白质沉淀的原因不是蛋白质变性而是盐析,少量的盐溶液改变了蛋白质的溶解度,所以在步骤一的时候,溶剂（水）的量相对不足,所以发生了沉淀,但是当加入足够
1.你说的现象叫等电点沉淀法.蛋白质是带电荷的,有的带正电,有的带负电,因此蛋白质溶液能够稳定存在地原因之一是由于蛋白质分子或其他溶液中成分因为带相同电荷尔相互排斥,不会凝聚或絮凝.每种蛋白质都有等电点,在此pH值条件下,蛋白质不带电荷.因此破坏了原来蛋白质溶液中由于带电荷互相排斥而稳定溶解的状态.因此,此时的蛋白质溶
滤过后,果胶在流动床上流通热空气中干燥
果胶中含有醛基（—CHO）,乙醇中含有羟基（—OH）,醛基（—CHO)和羟基（—OH）发生反应形成一分子水和酯类化合物!学过点化学,只是个人认为是这样.
乙酸的作用一般通过与蛋白质争夺结合水,导致蛋白质分子相互聚集沉淀.重金属盐一般是通过与蛋白质中巯基-SH结合导致蛋白质变性从而导致蛋白沉淀.
重金属变性是不可逆的,这里的不可逆表示的是不能使蛋白质回到原来的结构状态,化学性质发生改变,而不是物理状态的不可逆
因为蛋白质在其等电点处,溶解度最低,这时候更利于目标蛋白质的沉淀,提取分离更为彻底.
注意事项：检测可溶性还原糖：1、选材要用含糖较高、颜色为白色或近于白色的植物组织2、斐林试剂不稳定,一般配制成甲液（NaOH：0.01 g／ml）和乙液（CuSO4：0.05 g／ml）来保存,用时必须将甲、乙两液混合均匀后使用,切勿分别加入组织样液中进行检测.检测脂肪：1、切片要尽可能的薄；2、染色后一定要用50%的
乙酸铅,铅离子是重金属离子,可导致蛋白质变性凝固,沉淀.三氯乙酸,也是使蛋白质变性,沉淀.
蛋白质在水溶液中的溶解度是由蛋白质周围亲水基团与水形成水化膜的程度,以及蛋白质分子带有电荷的情况决定的.当用中性盐加入蛋白质溶液,中性盐对水分子的亲和力大于蛋白质,于是蛋白质分子周围的水化膜层减弱乃至消失.同时,中性盐加入蛋白质溶液后,由于离子强度发生改变,蛋白质表面电荷大量被中和,更加导致蛋白溶解度降低,使蛋白质分子
这个是要看情况的.平常我们都用异丙醇沉淀,因为它沉淀效果比较好,但是异丙醇不容易除去,要用乙醇洗,乙醇就很容易除去啦
在等电点时,蛋白质分子以两性离子形式存在,其分子净电荷为零(即正负电荷相等),此时蛋白质分子颗粒在溶液中因没有相同电荷的相互排斥,分子相互之间的作用力减弱,其颗粒极易碰撞、凝聚而产生沉淀,所以蛋白质在等电点时,其溶解度最小,最易形成沉淀物.等电点时的许多物理性质如黏度、膨胀性、渗透压等都变小,从而有利于悬浮液的过滤.
选 A盐析作用的原理：蛋白质在水溶液中的溶解度取决于蛋白质分子表面离子周围的水分子数目,亦即主要是由蛋白质分子外周亲水基团与水形成水化膜的程度以及蛋白质分子带有电荷的情况决定的.蛋白质溶液中加入中性盐后,由于中性盐与水分子的亲和力大于蛋白质,致使蛋白质分子周围的水化层减弱乃至消失.同时,中性盐加入蛋白质溶液后由于离子强
盐析：向蛋白质溶液中加入高浓度中性盐破坏胶体的稳定性,中和蛋白质所带的电荷,又可以破坏水化膜.此法沉淀蛋白质一般不变性,可通过透析出去中性盐,仍保持生物学活性. 有机溶剂：利用它们的强亲水性破坏水化膜,由于它们不能中和蛋白质所带电荷,需要在pI附近沉淀蛋白质.低温条件下,变性发生缓慢,可用来制备血浆蛋白质.常温下会变性

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